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Charges structurelles d'acides aminés

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Bonjour,

Je me demandais si je pouvais obtenir une explication sur la raison pour laquelle la charge de ce peptide est de +2 et -2. Comment comprenez-vous cela? Sur quoi est-il basé exactement ?

Merci


Décrivez comment les acides aminés sont classés selon leurs propriétés chimiques. Expliquez comment un changement dans la séquence d'acides aminés de la protéine FXR1 pourrait diminuer la capacité de la protéine à se lier à l'ARN.

La nature des acides aminés peut varier, ils peuvent être acides, alcalins ou neutres en fonction du groupe fonctionnel attaché à leur chaîne latérale. Le groupe fonctionnel des acides aminés détermine la propriété de la nature hydroamoureuse ou phobique d'acides aminés particuliers. L'interaction de différentes biomolécules dépend de leurs affinités les unes avec les autres, telles que les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques, l'interaction de van der Waals basée sur l'unité structurelle et fondamentale ou le monomère de la biomolécule.

Sur la base de l'explication donnée, nous pouvons dire que s'il y a une modification dans la séquence de l'acide aminé constitutif de la protéine FXR1, cela pourrait entraîner une diminution de l'affinité pour se lier à l'ARN en changeant le domaine de liaison de cette protéine . Il pourrait y avoir un changement structurel complet tel qu'il ne puisse plus interagir avec l'ARN.


Fondamentaux de la biologie structurale moléculaire

Fondamentaux de la biologie structurale moléculaire passe en revue les fondements mathématiques et physiques de la biologie structurale moléculaire. Sur la base de ces concepts fondamentaux, il décrit ensuite la structure moléculaire et explique les mécanismes génétiques de base. Compte tenu de la nature de plus en plus interdisciplinaire de la recherche, les chercheurs en début de carrière et ceux qui se tournent vers un domaine adjacent ont souvent besoin d'un livre "fondamental" pour se mettre à jour sur les fondements d'un domaine particulier. Ce livre remplit cette niche.

Fondamentaux de la biologie structurale moléculaire passe en revue les fondements mathématiques et physiques de la biologie structurale moléculaire. Sur la base de ces concepts fondamentaux, il décrit ensuite la structure moléculaire et explique les mécanismes génétiques de base. Compte tenu de la nature de plus en plus interdisciplinaire de la recherche, les chercheurs en début de carrière et ceux qui se tournent vers un domaine adjacent ont souvent besoin d'un livre "fondamental" pour se mettre à jour sur les fondements d'un domaine particulier. Ce livre remplit cette niche.


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3.1.2 Réactions d'hydrolyse

Les polymères sont décomposés en monomères dans un processus connu sous le nom de hydrolyse, ce qui signifie « diviser l'eau ». (Chiffre 3.3). Au cours de ces réactions, le polymère est divisé en deux composants : une partie gagne un atome d'hydrogène (H+) et l'autre gagne une molécule d'hydroxyle (OH–) à partir d'une molécule d'eau divisée.

Graphique 3.3 Dans la réaction d'hydrolyse montrée ici, le disaccharide maltose est décomposé pour former deux monomères de glucose avec l'ajout d'une molécule d'eau. Notez que cette réaction est l'inverse de la réaction de synthèse illustrée à la figure 3.2.

Les réactions de déshydratation et d'hydrolyse sont catalysées, ou « accélérées », par des enzymes spécifiques. Les réactions de déshydratation impliquent la formation de nouvelles liaisons, nécessitant de l'énergie, tandis que les réactions d'hydrolyse rompent les liaisons et libèrent de l'énergie. Ces réactions sont similaires pour la plupart des macromolécules, mais chaque réaction de monomère et de polymère est spécifique à sa classe. Par exemple, dans notre corps, les aliments sont hydrolysés ou décomposés en molécules plus petites par les enzymes catalytiques du système digestif. Cela permet une absorption facile des nutriments par les cellules de l'intestin. Chaque macromolécule est décomposée par une enzyme spécifique. Par exemple, les glucides sont décomposés par l'amylase, la sucrase, la lactase ou la maltase. Les protéines sont décomposées par les enzymes pepsine et peptidase et par l'acide chlorhydrique. Les lipides sont décomposés par les lipases. La décomposition de ces macromolécules fournit de l'énergie pour les activités cellulaires.


Définition des acides aminés

Un acide aminé est un type d'acide organique qui contient un groupe fonctionnel carboxyle (-COOH) et un groupe fonctionnel amine (-NH2) ainsi qu'une chaîne latérale (appelée R) qui est spécifique à l'acide aminé individuel. Les éléments présents dans tous les acides aminés sont le carbone, l'hydrogène, l'oxygène et l'azote, mais leurs chaînes latérales peuvent également contenir d'autres éléments.

La notation abrégée pour les acides aminés peut être soit une abréviation de trois lettres, soit une seule lettre. Par exemple, la valine peut être indiquée par V ou l'histidine val est H ou his.

Les acides aminés peuvent fonctionner seuls, mais agissent le plus souvent comme des monomères pour former des molécules plus grosses. La liaison de quelques acides aminés ensemble forme des peptides, et une chaîne de nombreux acides aminés est appelée un polypeptide. Les polypeptides peuvent être modifiés et se combiner pour devenir des protéines.

Création de protéines

Le processus de production de protéines basé sur une matrice d'ARN est appelé traduction. Il se produit dans les ribosomes des cellules. Il y a 22 acides aminés impliqués dans la production de protéines. Ces acides aminés sont considérés comme protéinogènes. En plus des acides aminés protéinogènes, certains acides aminés ne se trouvent dans aucune protéine. Un exemple est le neurotransmetteur acide gamma-aminobutyrique. Typiquement, les acides aminés non protéinogènes fonctionnent dans le métabolisme des acides aminés.

La traduction du code génétique implique 20 acides aminés, appelés acides aminés canoniques ou acides aminés standard. Pour chaque acide aminé, une série de trois résidus d'ARNm agit comme un codon lors de la traduction (le code génétique). Les deux autres acides aminés présents dans les protéines sont la pyrrolysine et la sélénocystéine. Ceux-ci sont spécialement codés, généralement par un codon d'ARNm qui fonctionne autrement comme un codon d'arrêt.

Fautes d'orthographe courantes : acide aminé

Exemples d'acides aminés : lysine, glycine, tryptophane


Structure de 20 acides aminés standards

1. Alanine – ala – A

2. Arginine – arg – R

3. Asparagine – asn – N

4. Acide aspartique – asp – D

5. Cystéine – cys – C

6. Glutamine – gln – Q

7. Acide glutamique – glu – E

8. Glycine – gly – G

9. Histidine – son – H

10. Isoleucine – ile – I

11. Leucine – leu – L

12. Lysine – lys – K

13. Méthionine – rencontré – M

14. Phénylalanine – phe – F

15. Proline – pro – P

16. Serine – ser – S

17. Thréonine – thr – T

18. Tryptophane – trp – W

19. Tyrosine – tyr – Y

20. Valine – val – V


Protéine

Les protéines sont formées de résidus d'acides aminés (plus de 100 acides aminés) liés entre eux par des liaisons peptidiques, chimiquement, la polymérisation des acides aminés en protéines est une réaction de déshydratation, ils sont de haut poids moléculaire (plus de 5000) de nature colloïdale, non- dialysable et thermolabile. Chaque protéine a une séquence d'acides aminés unique et définie avec précision, les séquences d'acides aminés sont importantes pour plusieurs raisons :

  • La connaissance de la séquence d'acides aminés des protéines aide à clarifier son mécanisme d'action (par exemple, le mécanisme catalytique de l'enzyme).
  • Une altération de la séquence d'acides aminés peut produire une fonction anormale et une maladie, par ex. Drépanocytose.

Structure des protéines

Les liaisons responsables de la structure des protéines sont :

I. Liaisons covalentes

  1. Liaisons peptidiques (liaisons amides) :Le groupe carboxylique d'un acide aminé se combine avec le groupe aminé d'un autre acide aminé (avec l'élimination d'une molécule d'eau). Il s'agit d'une liaison rigide, forte, aucune rotation de molécule de protéine ne peut se produire autour de cette liaison (qui relie les atomes C et N), elle stabilise donc la structure de la protéine, cette liaison se produit en transformation, et tous les 4 atomes se trouvent dans le même plan (c'est-à-dire sont coplanaires).Les liaisons peptidiques ne sont pas rompues lors de la dénaturation des protéines, c'est-à-dire à l'exposition à la chaleur ou aux rayons X ou à l'agitation, ils peuvent être brisés par action enzymatique ou par un acide fort ou une base à température élevée.
  2. Liaisons disulfure (-S-S-) :Ils se produisent entre 2 résidus cystéine dans la même chaîne polypeptidique ou dans des chaînes polypeptidiques différentes, c'est un bong très stable qui résiste aux conditions habituelles de dénaturation des protéines.

II. Liaisons non covalentes

Ce sont des liaisons faibles, qui peuvent être facilement séparées, cependant, le grand nombre de ces liaisons dans la molécule de protéine s'ajoutent aux forces favorisant le repliement de la protéine.

  1. Des liaisons hydrogène se forment lorsqu'un partage d'atome d'hydrogène se produit entre l'hydrogène du groupe -NH et l'oxygène carbonyle de différentes liaisons peptidiques, des liaisons hydrogène peuvent se former entre les groupes R polaires non chargés, par ex. -OH entre eux ou avec de l'eau.
  2. Interactions hydrophobes :The non-polar side chains of neutral amino acids tend to be introduced to the inside of the protein molecule exposed to water, they are not true bonds but interactions that help to stabilize the protein structure.
  3. Electrostatic bonds (ionic interaction or salt bridge): These bonds occur between the charged group of side chains of amino acids, (NH3 + of basic amino acids and COO¯ of acidic amino acids)
    They are either:
    une. Repulsive: If the interactions between the side chains are of the same sign, [both are (+) or both are (-)].
    b. Attractive: If the interactions occur between side chains of different charges [i.e. one is (+) and the other is (-)].
The conformation of proteins (Orders of protein structure)

In its native form, protein molecule has a characteristic three-dimensional shape (primary, secondary, tertiary structure), which is required for its specific biological function or activity, proteins formed of two or more polypeptide chains have a quaternary structure.

Protein structure

1- Primary structure of proteins

This refers to the number and sequence of amino acids in the polypeptide chain or chains linked by peptide bonds, understanding of primary structures of proteins is important because many genetic diseases result with abnormal amino acid sequences. The amino acids sequences are read from N-terminal (amino acid number 1) to C-terminal ends of the peptide, the primary structure of proteins determines the secondary and tertiary structures which are essential for protein functions.

2- Secondary structure of proteins

Coiling, folding, or bending of the polypeptide chain leading to specific structure kept by interactions of amino acids close to each other in the sequence of the polypeptide chain, there are two main regular forms of secondary structure: α-helix and β-pleated sheets, other forms may be found.

3- Tertiary structure of proteins

It is the three-dimensional structure of each polypeptide chain, there are two main forms of tertiary structure: fibrous and globular types.

Domains are the functional and three-dimensional structural units of a polypeptide, folding of the peptide chain within a domain is independent of folding in other domains, thus each domain has the characteristics of a small compact globular protein, polypeptides that are greater than 200 amino acids generally consist of two or more domains,

The domains are usually connected with relatively flexible areas of protein. Interactions stabilizing tertiary structure include disulfide bonds, hydrophobic interactions, hydrogen bonds, and ionic interactions.

4- Quaternary structure of proteins

Certain polypeptides will aggregate to form one functional protein, proteins possess quaternary structure if they consist of 2 or more polypeptide chains, structurally identical, or totally unrelated united by non-covalent bonds (hydrogen, electrostatic bonds, and hydrophobic interaction), such proteins are termed oligomers, and the individual polypeptide chain is termed monomer or subunit, this protein will lose its function when the subunits are dissociated.
par exemple. Hemoglobin is an example of protein present in the quaternary structure, it is a tetramer having 2α chains and 2β chains.

Dénaturation des protéines

It is the loss of native structure (natural conformation) of protein by many physical or chemical agents leading to changes in the secondary, tertiary, and quaternary structure of proteins due to rupture of the non-covalent bonds (hydrogen bonds, hydrophobic bonds, and electrostatic bonds and may be disulphide, but not peptide bonds), with loss of biological activity. Denaturation disrupts all orders of protein structure except the primary structure.


The D, L system

Glyceraldehyde contains a chiral carbon, and therefore, there are two enantiomers of this molecule. One is labeled the "L" form, and the other the "D" form. This is the frame of reference used to describe amino acid enantiomers as being either the "L" or "D" form

Even though the two enantiomers would seem to be essentially equivalent to each other, all common amino acids are found in the "L" enantiomer in living systems. When looking down the H-C, a bond towards the (C_) there is a mnemonic to identify the L-enantiomer of amino acids (note: in this view the three functional groups are pointing away from you, and not towards you the H atom is omitted for clarity - but it would be in front of the C)

Starting with the carbonyl functional group, and going clockwise around the (C_) of the L-enantiomer, the three functional groups spell out the word CORN. If you follow the above instructions, it will spell out CONR (a silly, meaningless word) for the D-enantiomer


Configuration

Notice in Table (PageIndex<1>) that glycine is the only amino acid whose &alpha-carbon is ne pas chiral. Therefore, with the exception of glycine, the amino acids could theoretically exist in either the D- or the L-enantiomeric form and rotate plane-polarized light. As with sugars, chemists used L-glyceraldehyde as the reference compound for the assignment of absolute configuration to amino acids. Its structure closely resembles an amino acid structure except that in the latter, an amino group takes the place of the OH group on the chiral carbon of the L-glyceraldehyde and a carboxylic acid replaces the aldehyde. Modern stereochemistry assignments using the Cahn-Ingold-Prelog priority rules used ubiquitously in chemistry show that all of the naturally occurring chiral amino acids are S except Cys which is R.

We learned that all naturally occurring sugars belong to the D series. It is interesting, therefore, that nearly all known plant and animal proteins are composed entirely of L-amino acids. However, certain bacteria contain D-amino acids in their cell walls, and several antibiotics (e.g., actinomycin D and the gramicidins) contain varying amounts of D-leucine, D-phenylalanine, and D-valine.