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Winter_2021_Bis2A_Facciotti_Reading_08 - Biologie

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Objectifs d'apprentissage associés à Winter_2021_Bis2A_Facciotti_Reading_08

  • Comprendre comment utiliser l'équation ΔG = ΔH - TΔS et expliquer ce que chaque terme représente.
  • Interprétez les diagrammes de coordonnées de réaction et associez les changements d'enthalpie de Gibbs et d'énergie d'activation avec les taux relatifs de réactions, les conditions d'équilibre et si une réaction est endergonique ou exergonique.
  • Interpréter les diagrammes de coordonnées de réaction montrant l'un ou les deux catalysés et non catalysé les coordonnées de réaction et d'identifier les barrières d'énergie d'activation respectives et de les relier aux vitesses de réaction directe et inverse.
  • Décrivez la relation entre l'énergie libre et l'équilibre chimique à l'aide de l'équation ∆G° = -RTlnKeq, en invoquant explicitement les états «initial» et «final» appropriés (comme cela est fait dans une histoire d'énergie).
  • Interpréter une transformation biochimique et prédire que ce soit ou non la réaction est spontanée en utilisant un diagramme de coordonnées de réaction d'enthalpie (énergie) de Gibbs.
  • Décrire le concept d'équilibre dans le contexte de diagrammes de coordonnées de réaction.
  • Décrire les mécanismes utilisés par les enzymes pour réduire l'énergie d'activation et augmenter les vitesses de réaction.
  • Dessinez un croquis approximatif d'une enzyme, y compris son site actif et d'autres sites de l'enzyme qui pourraient avoir un impact sur sa fonction, comme un site de liaison d'inhibiteur.
  • Faites l'hypothèse de la manière dont la liaison de petites molécules à une ou plusieurs poches de liaison peut entraîner des changements dans la fonction des protéines (c'est-à-dire une inhibition compétitive et/ou une allostère).
  • Décrire en termes généraux le lien fonctionnel entre les cofacteurs, les coenzymes et leurs protéines associées.
  • Prédire si deux réactions peuvent être théoriquement productitrès couplé en interprétant des tables d'enthalpie de Gibbs standard.

Réactions endergoniques et exergoniques

Tout système de molécules qui subit une transformation/réorganisation physique (alias. Si nous examinons une seule réaction isolée, dans laquelle des réactifs uniques se transforment en produits uniques, l'énergie de Gibbs du système dépendra de plusieurs facteurs, parmi lesquels (a) les différences d'énergie interne et d'entropie associées aux réarrangements moléculaires et (b) le degré auquel la réaction est hors d'équilibre.

Si, par souci de simplicité, nous commençons par ne considérer que la contribution des transformations moléculaires du système sur ∆G, nous concluons que les réactions avec ∆G < 0, les produits de la réaction ont moins d'énergie de Gibbs que les réactifs. Étant donné que ∆G est la différence entre l'enthalpie et les changements d'entropie à l'échelle de la température dans une réaction, un ∆G net négatif peut survenir à travers des changements en grande partie d'enthalpie, d'entropie ou le plus souvent les deux. Le panneau de gauche de la figure 1 ci-dessous montre une représentation graphique commune d'un exergonique réaction. Ce graphiqueest appeléun diagramme de coordonnées de réaction. Il trace l'énergie de Gibbs sur l'axe des y et l'axe des x en unités arbitraires montre la progression d'une réaction. Avec une réaction exergonique, la figure de gauche montre deux éléments clés : (1) la différence entre l'énergie libre des réactifs et des produits est négative et (2) la progression de la réaction nécessite un apport d'énergie libre (indiqué par une « colline » ou barrière énergétique). Ce graphique ne nous dit pas comment l'énergie dans le systèmeredistribué, seulement que la différence entre l'enthalpie et l'entropie à l'échelle de la température est négative. Exergoniqueréactionssont ditsse produire spontanément. Comprendre quelles réactions chimiques sont spontanées est utile pour les biologistes qui essaient de comprendre si une réaction est susceptible de « partir » ou non.

Il est important de noter que le terme "spontané" - en thermodynamique - n'implique rien sur la vitesse à laquelle la réaction se déroule. Le changement d'énergie libre ne décrit que la différence entre les états de début et de fin, PAS la vitesse à laquelle cette transition a lieu. Ceci est contraire à l'usage quotidien de latermequi comporte généralement la compréhension implicite que quelque chose se passe rapidement. A titre d'exemple, l'oxydation/rouille du fer est une réaction spontanée. Cependant, un clou en fer exposé à l'air ne rouille pas instantanément, cela peut prendre des années.

Une réaction chimique avec un ∆G positif signifie que les produits de la réaction ont une énergie libre plus élevée que les réactifs (voir le panneau de droite de la figure 1). Ces réactions chimiquessont appelésréactions endergoniques, et ils ne sont PAS spontanés. Une réaction endergonique n'aura pas lieu d'elle-même sans transfert d'énergie dans la réaction ou augmentation de l'entropie ailleurs.

Figure 1. Diagrammes de coordonnées de réaction des réactions exergoniques et endergoniques. Réactions exergoniques et endergoniquesse caractérisentpar des changements dans l'énergie de Gibbs. A l'état d'équilibre d'une réaction exergonique, l'énergie de Gibbs des produits est inférieure à celle des réactifs. Pendant ce temps, l'état d'équilibre d'une réaction endergonique dans, l'énergie de Gibbs des produits est supérieure à celle des réactifs. Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail)

La construction de molécules complexes, telles que les sucres, à partir de molécules plus simples est un processus anabolique et endergonique.D'autre part, leprocessus catabolique, tel que la décomposition du sucre en molécules plus simples, est exergonique. Comme l'exemple de la rouille ci-dessus, alors que la dégradation des biomolécules estgénéralementspontané, ces réactions ne se produisent pas besoinarriverinstantanément(vite). N'oubliez pas que les termes endergonique et exergonique se réfèrent uniquement à la différence d'énergie de Gibbs entre les produits et les réactifs ; ils ne vous parlent pas de la vitesse de la réaction (à quelle vitesse elle se produit).Tauxsera discutédans les sections ultérieures.

Un concept important dans l'étude du métabolisme et de l'énergie est celui de l'équilibre chimique. La plupart des réactions chimiques sont réversibles. Ils peuvent procéder dans les deux sens, transférant souvent de l'énergie dans leur environnement dans un sens et transférant de l'énergie de l'environnement dans l'autre sens. Il en va de même pour les réactions chimiques impliquées dans le métabolisme cellulaire, telles que la décomposition et l'accumulation de protéines dans et à partir d'acides aminés individuels, respectivement. Les réactifs dans un système fermé subiront des réactions chimiques dans les deux sens jusqu'à un état d'équilibreest atteint. Équilibre dans une réaction chimique est l'état dans lequel les réactifs et les produits sont présents à des concentrations qui n'ont plus tendance à changer avec le temps. Habituellement, cet état se produit lorsque la réaction directe se déroule au même rythme que la réaction inverse. NOTEZ CETTE DERNIÈRE DÉCLARATION ! L'équilibre signifie que les concentrations relatives des réactifs et des produits ne changent pas dans le temps, MAIS cela ne signifie PAS qu'il n'y a pas d'interconversion entre les substrats et les produits - cela signifie simplement que lorsque le réactif(s)sont convertisau produit(s) ce produit(s)sont convertisau réactif(s) à un taux égal (voir Figure 2). L'état d'équilibre est également l'un des plus baspossibleétats d'énergie libre pour la réaction et est un état d'entropie maximale.

Si une réactionest gardéou commencé loin deéquilibrecet état du système contribue également à l'énergie globale de Gibbs d'une réaction. Soit un rééquilibrage des concentrations de substrat ou de produit (en ajoutant ou en enlevant du substrat ou du produit) soit un changement positif de l'énergie libre, généralement parle transfert del'énergie provenant de l'extérieur de la réaction, peut déplacer une réaction vers un état hors d'équilibre. Notez que dans une cellule vivante, la plupart des réactions chimiques n'atteignent pas un état d'équilibre - cela nécessiterait qu'elles atteignent leur état d'énergie libre le plus bas, un étatcetteest presque par définition incompatible avec la vie.Il faut donc de l'énergiepour maintenir les réactions biologiques hors de leur état d'équilibre. De cette façon, les organismes vivants sont dans une bataille constante, exigeante en énergie, contre l'équilibre et l'entropie. Cela signifie également que l'énergie de Gibbs de la plupart des réactions biologiques telles qu'elles se produisent dans la cellule doit également inclure une contribution de cet état hors d'équilibre. L'énergie de Gibbs de ces réactions est donc souvent différente de celle rapportée dans des conditions standard.

Figure 2. A l'équilibre, ne pensez pas à un système statique et immuable. Au lieu de cela, imaginez des molécules se déplaçant en quantités égales d'une zone à l'autre. Ici, à l'équilibre, les molécules se déplacent toujours de gauche à droite et de droite à gauche. Le mouvement net, cependant, est égal. Il y aura encore environ 15 molécules de chaque côté de ce flacon une fois qu'il aura atteint l'équilibre. Source : https://courses.candelalearning.com/...aptère/entropie/

Catalyseurs

Pour qu'une réaction chimique se produise, les réactifs doivent d'abord se trouver dans l'espace. Les produits chimiques en solution ne « planifient » pas ces collisions ; ils arrivent au hasard. En fait, la plupart du temps, c'est encore plus compliqué. Non seulement les réactifs doivent se heurter les uns aux autres, mais ils doivent également entrer en contact dans une orientation spécifique. Si les réactifs sont très dilués, la vitesse de réaction sera lente - les collisions se produiront rarement. L'augmentation des concentrations augmentera le taux de collisions productives. Une autre façon de modifier la vitesse de réaction consiste à augmenter la vitesse des collisions en augmentant la vitesse à laquelle les réactifs explorent l'espace de réaction, en augmentant la vitesse des molécules ou leur énergie cinétique. Ceci peutêtre accomplien transférant de la chaleur dans le système ou en augmentant la température. Ces deux stratégies sont souvent adaptées pour augmenter les taux de réactions chimiques qui se produisent dans un tube. Cependant, dans la cellule, le transfert de chaleur peut ne pas être pratique, car il peut endommager les composants cellulaires et entraîner la mort. Les cellules utilisent parfois des mécanismes pour augmenter les concentrations de réactifs (nous verrons quelques exemples ci-dessous), mais cela est rarement suffisant pour entraîner des vitesses de réaction dans un régime biologiquement pertinent. C'est là qu'interviennent les catalyseurs.

UNE catalyseur est quelque chose qui aide à augmenter le taux d'une réaction chimique ne subissant aucun changement lui-même. Vous pouvez considérer un catalyseur comme un agent de changement chimique.

Les catalyseurs les plus importants en biologiesont appelésenzymes. Un enzyme est un catalyseur de protéines. D'autres catalyseurs cellulaires comprennent des molécules appelées ribozymes. UNE ribozyme est un catalyseur composé d'un acide ribonucléique (ARN). Les deux serontêtre discutéplus en détail plus tard dans le cours. Comme tous les catalyseurs, les enzymes agissent en abaissant le niveau d'énergie qui doit êtreêtre transfertrougedans une réaction chimique pour y arriver. Une réaction chimique énergie d'activation est le niveau d'énergie « seuil » nécessaire pour démarrer la réaction.

Figure 1. Les enzymes et autres catalyseurs diminuent l'énergie d'activation nécessaire pour démarrer une réaction chimique donnée. Sans enzyme (à gauche), l'apport d'énergie nécessaire au démarrage d'une réaction est élevé. Avec l'aide d'une enzyme (à droite), la réaction a besoin de moins d'énergieàcommencer. Attribution:Marc T. Facciotti (œuvre originale)

Dans la figure ci-dessus, que pensez-vous que les unités sont sur l'axe des x ? Le temps serait une supposition. Cependant, si l'on compare les chiffres, il apparaît que les produits se forment en même temps que la barrière d'énergie d'activation soit élevée ou faible. Le but de cette figure n'était-il pas d'illustrer que les réactions avec des barrières d'énergie d'activation élevées sont plus lentes que celles avec des barrières d'énergie d'activation faibles ? Ce qui se passe?

Présentation de la section Enzymes

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques en abaissant l'énergie d'activation. Les enzymes sont des protéines comprenant une ou plusieurs chaînes polypeptidiques. Les enzymes ont un site actif qui fournit un environnement chimique unique composé de certains groupes R d'acides aminés (résidus).

Cet environnement unique est bien adapté

pour convertir des réactifs chimiques particuliers pour cette enzyme, appelés substrats, en intermédiaires instables, appelés états de transition.

Les enzymes et les substrats sont pensés

se lier avec un ajustement induit

ce qui signifie que

les enzymes et les substrats subissent de légers ajustements de conformation au contact du substrat, conduisant à la liaison. Les enzymes se lient aux substrats et catalysent les réactions de quatre manières différentes : en rapprochant les substrats dans une orientation optimale, en compromettant la

lier

structures de substrats afin que les liaisons puissent

être plus facilement brisé

, fournissant des conditions environnementales optimales pour qu'une réaction se produise, ou participant directement à leur réaction chimique en formant des liaisons covalentes transitoires avec les substrats.

L'action enzymatique doit

être réglementé

de sorte que, dans un

étant donné

cellule à un

étant donné

temps, les réactions souhaitées sont catalysées et les réactions indésirables ne le sont pas. Enzymes

sont réglementés

par les conditions cellulaires, telles que la température et le pH.

Ils sont également réglementés

par leur localisation au sein d'une cellule, parfois compartimentés de façon

cette

ils ne peuvent catalyser des réactions que dans certaines circonstances. L'inhibition et l'activation d'enzymes via d'autres molécules sont d'autres moyens importants que les enzymes

sont réglementés

. Les inhibiteurs peuvent agir de manière compétitive, non compétitive ou allostérique ; les inhibiteurs non compétitifs sont généralement allostériques. Les activateurs peuvent également améliorer la fonction des enzymes de manière allostérique. La méthode la plus courante par laquelle les cellules régulent les enzymes dans les voies métaboliques est la rétro-inhibition. Au cours de la rétro-inhibition, les produits d'une voie métabolique servent d'inhibiteurs (généralement allostériques) d'une ou plusieurs des enzymes (généralement la première enzyme engagée de la voie) impliquées dans la voie qui les produit.

Enzymes

Une substance qui aide une réaction chimique à se produire est un catalyseur, et les molécules spéciales quicatalyserréactions biochimiquessont appelésenzymes. Presque toutes les enzymes sont des protéines, constituées de chaînes d'acides aminés, et elles effectuent la tâche critique d'abaisser les énergies d'activation des réactions chimiques à l'intérieur de la cellule. Les enzymes le font en se liant aux molécules réactives et en les retenant de manière à faciliter les processus de rupture et de formation de liaisons chimiques. Il est important de se rappeler que les enzymes ne modifient pas le G d'une réaction. Ils ne changent pas si une réaction est exergonique (spontanée) ou endergonique (pas spontanée). En effet, ils ne modifient pas l'énergie libre des réactifs ou des produits. Ils ne font que réduire l'énergie d'activation nécessaire pour atteindre l'état de transition.

Figure 1. Les enzymes abaissent l'énergie d'activation de la réaction mais ne modifient pas l'énergie libre de la réaction. Ici, la ligne continue du graphique montre l'énergie nécessaire pour que les réactifs se transforment en produits sans catalyseur. La ligne pointillée indique l'énergie nécessaire à l'utilisation d'un catalyseur. Ce chiffre devrait indiquer Gibbs Free Energy sur l'axe Y et au lieu de noterdeltaHavoir dûdeltaG. Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail)

Site actif enzymatique et spécificité du substrat

Les réactifs chimiques auxquels une enzyme se lie sont les substrats. Il peut y avoir un ou plusieurs substrats, selon la réaction chimique particulière. Dans certaines réactions, unmono-réactifsubstratest casséen plusieurs produits. Dans d'autres, deux substrats peuvent se réunir pour créer une molécule plus grosse. Deux réactifs peuvent également entrer en réaction, tous deux deviennentmodifié,et laisser la réaction sous forme de deux produits. L'emplacement dans l'enzyme où le substrat se lieest appelél'enzyme site actif. Le site actif est l'endroit où "l'action" se produit, pour ainsi dire. Puisque les enzymes sont des protéines, ilest une combinaison unique derésidus d'acides aminés (également appelésChaînes,ou groupes R) au sein du site actif. Chaque chaîne latérale d'acide aminéest caractérisépar des propriétés différentes.Les acides aminés peuvent être classéscomme grand ou petit, faiblement acide ou basique, hydrophile ou hydrophobe, chargé positivement ou négativement, ou neutre. La combinaison unique d'acides aminés (leurs positions, séquences, structures et propriétés) crée un environnement chimique très spécifique au sein du site actif.Cet environnement spécifique est adaptése lier, même brièvement, à un ou plusieurs substrats chimiques spécifiques.En raison decette correspondance de type puzzle entre une enzyme et ses substrats (qui s'adapte pour trouver la meilleure adéquation entre l'état de transition et le site actif),les enzymes sont connuespour leur spécificité. Le « meilleur ajustement » entre une enzyme et ses substrats résulte de leurs formes respectives et de la complémentarité chimique des groupes fonctionnels sur chaque partenaire de liaison.

Figure 2. Il s'agit d'une enzyme avec deux substrats différents liés dans le site actif.Les enzymes sont représentéescomme des blobs, à l'exception des actifsplacer,qui montre les trois groupes R de chacun des trois acides aminés dans le site actif. Ces groupes R interagissent avec les substrats par liaison hydrogène (représentés par des lignes en pointillés).

À ce stade du cours, vous devriez être familiarisé avec toutes lestypes deobligationsaussi bien queles caractéristiques chimiques de tous les groupes fonctionnels. Par exemple, le groupe R de R180 dans l'enzyme décrite ci-dessus est l'acide aminé Arginine (abrégé en R) et possède un groupe R qui comprend plusieurs groupes fonctionnels aminés. Les groupes fonctionnels aminés contiennentuneatomes d'azote (N) et d'hydrogène (H). L'azote est plus électronégatif que l'hydrogène, de sorte que la liaison covalente entre N-H est une liaison covalente polaire. Les atomes d'hydrogène dans cette liaison auront un moment dipolaire positif et l'atome d'azote aura un moment dipolaire négatif. Cela permet aux groupes amino de former des liaisons hydrogène avec d'autres composés polaires. De même, les oxygènes carbonyle du squelette de la valine (V) 81 et de la glycine (G) 121 l'hydrogène aminé du squelette de V81sont représentésengagé dans des liaisons hydrogène avec le substrat de la petite molécule.


Point de discussion possible au N.-B. : Comment votre corps décompose la caféine

Lorsque vous buvez du café ou d'autres boissons caféinées comme certains sodas, vous consommez une molécule appelée caféine ! Au fil du temps, la caféine est métabolisée (décomposée) via un ensemble d'enzymes "CYP (Cytochrome P450)" très apparentées pour donner les trois produits illustrés dans la figure ci-dessous (Source : Wikipedia). Pour simplifier légèrement, vous pouvez interpréter une flèche pour représenter une réaction catalysée par l'une des enzymes CYP apparentées pour produire de la paraxanthine, de la théobromine ou de la théophylline... et ainsi de suite. Prenez un moment pour examiner les quatre structures ci-dessous ; la structure générale devrait vous sembler vaguement familière. Comparez le réactif et les trois produits - quels sont les groupes fonctionnels et les propriétés remarquables de ces molécules ? Quelles sont, selon vous, les principales caractéristiques des sites actifs des enzymes qui décomposent ces quatre molécules ? Si vous deviez concevoir une enzyme qui décomposerait la caféine ET la théophylline seul, comment concevriez-vous votre site actif ?



Exercer

Regardez pour voir quels atomes dans la figure 2 (

ci-dessus) sont impliqués

dans les liaisons hydrogène entre les groupes d'acides aminés R et le substrat. Tu devras

être capable de

identifiez-les vous-même ; les liaisons hydrogène peuvent ne pas

Être dessiné

pour vous sur le test.

Si vous avez modifié le pH de la solution qui

cette enzyme se trouve

dans, l'enzyme serait-elle toujours capable de former des liaisons hydrogène avec le substrat ?

Selon vous, quel substrat (gauche ou droit) est le plus stable dans le site actif ? Pourquoi? Comment?

Figure 3. Il s'agit d'une représentation d'un site actif enzymatique.Seuls les acides aminés du site actif sont dessinés. Le substrat est assis directement au centre.
Source : créé parMarc T. Facciotti (œuvre originale)

Exercer

Tout d'abord, identifiez lesType demacromolécule de la figure 3. Deuxièmement, dessinez et étiquetez leappropriéinteractions entre les groupes R et le substrat. Expliquez comment ces interactions pourraient changer si le pH de la solutionmodifié.

Vrai vieLien

Une nouvelle façon de visualiser les maladies dans le corps.

Instabilité structurelle des enzymes

Le fait queles sites actifs sont si bien adaptés pour fournir des conditions environnementales spécifiques signifie également qu'ils sont soumis aux influences de l'environnement local.Il est vrai que l'augmentationla température ambiantegénéralementaugmente les vitesses de réaction, catalysées par des enzymes ou autres. Cependant, l'augmentation ou la diminution de la température en dehors d'une plage optimale peut affecter les liaisons chimiques au sein du site actif de telle manière qu'elles sont moins bien adaptées pour lier les substrats. Des températures élevées finiront par entraîner des enzymes, comme d'autres molécules biologiques, à dénaturer, un processus qui modifie les propriétés naturelles d'une substance. De même, le pH de l'environnement local peut également affecter la fonction enzymatique. Les résidus d'acides aminés du site actif ont leurs propres propriétés acides ou basiquesqui sontoptimale pour la catalyse. Ces résidus sont sensibles aux changements de pH qui peuvent altérer la façon dont les molécules de substrat se lient.Les enzymes sont adaptéespour fonctionner au mieux dans une certaine plage de pH et, comme pour la température, des valeurs de pH extrêmes (acides ou basiques) de l'environnement peuvent entraîner la dénaturation des enzymes.

Figure 4. Les enzymes ont un pH optimal. Le pH auquel l'enzyme est la plus active sera le pH où les groupes R du site actif sontprotoné/déprotonéde telle sorte que le substrat puisse entrer dans le site actif et que l'étape initiale de la réaction puisse commencer. Certaines enzymes nécessitent un pH très bas (acide) pour êtrecomplètementactif. Dans le corps humain, ces enzymes sont très probablementsituédans le bas de l'estomac, ousituédans les lysosomes (un organite cellulaire utilisé pour digérer de gros composés à l'intérieur de la cellule).
Source : http://biowiki.ucdavis.edu/Biochemis..._pH_Inhibition

Le processus de dénaturation des enzymes commence généralement par le déroulement de la structure tertiaire par déstabilisation des liaisons qui maintiennent la structure tertiaire ensemble.Les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques et les liaisons covalentes (ponts disulfure et liaisons peptidiques) peuvent toutes être perturbées par de grands changements danstempéré et pH. En utilisant le tableau de l'activité enzymatique et de la température ci-dessous, faites une histoire d'énergie pour l'enzyme rouge. Expliquez ce qui pourraitse passede 37 °C à 95 °C.

Figure 5. Les enzymes ont une température optimale. La température à laquelle l'enzyme est la plus active sera généralement la température à laquelle la structure de l'enzyme est stable ou non compromise. Certaines enzymes nécessitent une température spécifique pour rester actives et ne pas se dénaturer. Source : http://academic.brooklyn.cuny.edu/bi...ge/enz_acte.htm

Ajustement induit et fonction enzymatique

Pendant de nombreuses années, les scientifiques ont pensécettela liaison enzyme-substrat s'est déroulée d'une manière simple « verrou et clé ». Ce modèle affirmait que l'enzyme et le substrat s'assemblaient parfaitement en une seule étape instantanée. Cependant, la recherche actuelle soutient une vision plus raffinée appelée ajustement induit. Le modèle d'ajustement induit s'étend sur le modèle de verrouillage et de clé en décrivant une interaction plus dynamique entre l'enzyme et le substrat. Au fur et à mesure que l'enzyme et le substrat se rejoignent, leur interaction provoque un léger changement dans la structure de l'enzyme qui confirme un arrangement de liaison plus productif entre l'enzyme et l'état de transition du substrat. Cette liaison énergétiquement favorable maximise la capacité de l'enzyme à catalyser sa réaction.

Lorsqu'une enzyme se lie à son substrat, un complexe enzyme-substratest formé. Ce complexe abaisse l'énergie d'activation de la réaction et favorise sa progression rapide de plusieurs manières. À un niveau basique, les enzymes favorisent les réactions chimiques qui impliquentplus queun substrat en rassemblant les substrats dans une orientation optimale. Lesappropriérégion (atomes et liaisons) d'une moléculeest juxtaposéà laappropriérégion de l'autre molécule avec laquelle elle doit réagir. Une autre manière dont les enzymes favorisent la réaction de leurs substrats est de créer un environnement énergétiquement favorable au sein du site actif pour que la réaction se produise. Certaines réactions chimiques peuvent mieux se dérouler dans un environnement légèrement acide ou non polaire. Les propriétés chimiques qui émergent de l'arrangement particulier des résidus d'acides aminés au sein d'un site actif créent l'environnement énergétiquement favorable à la réaction des substrats spécifiques d'une enzyme.

L'énergie d'activation requise pour de nombreuses réactions comprend l'énergie impliquée dans les liaisons chimiques légèrement contorsionnées, de sorte quecetteils peuvent plus facilement réagir. L'action enzymatique peut aider ce processus. Le complexe enzyme-substrat peut abaisser l'énergie d'activation en déformant les molécules du substrat de manière à faciliter la rupture des liaisons. Enfin, les enzymes peuvent également abaisser les énergies d'activation en participant à la réaction chimique elle-même. Les résidus d'acides aminés peuvent fournir certains ions ou groupes chimiques quiréellementformer des liaisons covalentes avec des molécules de substrat comme étape nécessaire du processus de réaction. Dans ces cas, il est important de se rappeler que l'enzyme reviendra toujours à son état d'origine à la fin de la réaction. L'une des propriétés distinctives des enzymes est qu'elles restent en fin de compte inchangées par les réactions qu'ellescatalyser. Aprèsune enzyme est faitecatalysant une réaction, il libère son produit(s).

Figure 6. Selon le modèle d'ajustement induit, l'enzyme et le substrat subissent des changements de conformation dynamiques lors de la liaison. L'enzyme contorsionne le substrat dans son état de transition,ainsiaugmenter la vitesse de la réaction.

Créer une histoire énergétique pour la réaction ci-dessus

À l'aide de la figure 6, répondez aux questions posées dans l'histoire de l'énergie.
1. Quels sont les réactifs ? Quels sont les produits ?
2. Quel travaila été accomplipar l'enzyme ?
3. Dans quel état se trouve l'énergie initialement ? Dans quel état l'énergie est-elle transformée à l'état final ? Celui-ci peut être encore délicat, mais essayez d'identifier où se trouve l'énergie dans l'état initial et l'état final.

Régulation enzymatique

Pourquoi réguler les enzymes ?

Les besoins et les conditions cellulaires varient d'une cellule à l'autre et changent au sein des cellules individuelles au fil du temps. Les enzymes requises et les demandes énergétiques des cellules de l'estomac sont différentes de celles des cellules de stockage des graisses, des cellules de la peau, des cellules sanguines et des cellules nerveuses. De plus, une cellule digestive travaille beaucoup plus dur pour traiter et décomposer les nutriments pendant le temps qui suit de près un repas par rapport à plusieurs heures après un repas. Comme ces exigences et conditions cellulaires varient, il en va de même pour les quantités et la fonctionnalité nécessaires des différentes enzymes.

Régulation des enzymes par les molécules

Les enzymes peuvent être réguléesde manière à promouvoir ou à réduire leur activité. Il existe de nombreux types de molécules qui inhibent ou favorisent la fonction enzymatique, et divers mécanismes existent pour le faire.Dans certains casde l'inhibition enzymatique, par exemple, une molécule inhibitrice est suffisamment similaire à un substrat pour qu'elle puisse se lier au site actif etsimplementempêcher le substrat de se lier. Quand cela arrive,l'enzyme est inhibéepar inhibition compétitive, car une molécule inhibitrice entre en compétition avec le substrat pour la liaison au site actif.D'autre part, dansinhibition non compétitive, une molécule inhibitrice se lie à l'enzyme dans un emplacement autre qu'un site actif et toujoursparvient à bloquersubstrat se liant au site actif.

Figure 7. L'inhibition compétitive et non compétitive affecte la vitesse de réaction différemment. Les inhibiteurs compétitifs affectent le taux initial mais n'affectent pas le taux maximal, alors que les inhibiteurs non compétitifs affectent le taux maximal.

Certaines molécules inhibitrices se lient aux enzymes à un endroit où leur liaison induit un changement de conformation qui réduit l'affinité de l'enzyme pour son substrat. CetteType deinhibitionest appeléinhibition allostérique.Plusallostériquementles enzymes régulées sont fabriquéesjusqu'àplus queun polypeptide, ce qui signifie qu'ils ontplus queune sous-unité protéique. Lorsqu'un inhibiteur allostérique se lie à une enzyme,tous les sites actifs sur les sous-unités protéiques sont légèrement modifiésde telle sorte qu'ils lient leurs substrats avec moins d'efficacité. Il y a activateurs allostériquesaussi bien queinhibiteurs. Les activateurs allostériques se lient à des emplacements sur une enzyme éloignés du site actif, induisant un changement de conformation qui augmente l'affinité du site actif de l'enzyme(s) pour son substrat(s).

Figure 8. Les inhibiteurs allostériques modifient le site actif de l'enzyme de sorte que la liaison au substrat soit réduite ou empêchée. En revanche, les activateurs allostériques modifient le site actif de l'enzyme de sorte que l'affinité pour le substrat augmente.

Lien vidéo

Regardez cette courte vidéo (d'une minute) sur l'inhibition enzymatique compétitive ou non compétitive. Jetez également un coup d'œil à cette vidéo (1,2 minute) sur l'inhibition de la rétroaction.

De nombreuses enzymes ne fonctionnent pas de manière optimale, voire pas du tout, à moins qu'elles ne soient liées à d'autres molécules auxiliaires non protéiques spécifiques, soit temporairement par des liaisons ioniques ou hydrogène, soit de manière permanente par des liaisons covalentes plus fortes. Deux types de molécules auxiliaires sont cofacteurs et coenzymes. La liaison à ces molécules favorise une conformation et une fonction optimales de leurs enzymes respectives. Les cofacteurs sont des ions inorganiques tels que le fer (II) (Fe2+) et magnésium(II) (Mg2+). Un exemple d'enzyme qui nécessite un ion métallique comme cofacteur est l'enzyme qui construit des molécules d'ADN, l'ADN polymérase, qui nécessite un ion zinc (II) lié (Zn2+) Pour fonctionner. Les coenzymes sont des molécules auxiliaires organiques, avec une structure atomique de base composée de carbone et d'hydrogène, nécessaires à l'action enzymatique. Les sources les plus courantes de coenzymes sont les vitamines alimentaires. Certaines vitamines sont des précurseurs de coenzymes et d'autres agissent directement comme coenzymes. La vitamine C est une coenzyme pour plusieurs enzymes qui participent à la construction du composant important du tissu conjonctif, le collagène. Une étape importante dans la décomposition du glucose pour produire de l'énergie est la catalyse par un complexe multi-enzymatique appelé pyruvate déshydrogénase. La pyruvate déshydrogénase est un complexe de plusieurs enzymes qui nécessite en fait un cofacteur (un ion magnésium) et cinq coenzymes organiques différentes pour catalyser sa réaction chimique spécifique. Par conséquent, la fonction enzymatique est, en partie, régulée par une abondance de divers cofacteurs et coenzymes, qui sont fournis principalement par l'alimentation de la plupart des organismes.

Compartimentation enzymatique

Dans les cellules eucaryotes, les molécules telles que les enzymes sont généralement compartimentées en différents organites. Cela permet encore un autre niveau de régulation de l'activité enzymatique. Les enzymes nécessaires uniquement pour certains processus cellulaires peuvent être logées séparément avec leurs substrats, ce qui permet des réactions chimiques plus efficaces. Des exemples de ce type de régulation enzymatique basée sur l'emplacement et la proximité incluent les enzymes impliquées dans les dernières étapes de la respiration cellulaire, qui ont lieu exclusivement dans les mitochondries, et les enzymes impliquées dans la digestion des débris cellulaires et des matières étrangères, situées dans les lysosomes.


Discussion possible au N.-B. Point : Inverser les effets de la caféine

Auparavant, nous avons discuté de la caféine et de son métabolisme. Pensons maintenant à la pharmacologie de la caféine (mode d'action). Avez-vous pu identifier, comparer et contraster la molécule à laquelle la caféine avait une structure similaire ? En raison de la similitude structurelle de la caféine avec la molécule d'adénosine, elle est en fait capable de se lier à la protéine réceptrice spécifique de l'adénosine dans le cerveau. Cependant, parce que l'ajustement exact de la serrure et de la clé n'est pas satisfait, la caféine n'"activera" pas les récepteurs de l'adénosine lors de la liaison comme le ferait l'adénosine. Normalement, lorsque l'adénosine se lie à et active ainsi sa protéine réceptrice spécifique dans le cerveau, l'effet physiologique est une somnolence accrue et une relaxation musculaire. Il est logique que nous soyons fatigués la nuit parce que nous accumulons de l'adénosine au cours de la journée - c'est beaucoup d'activation des récepteurs ! Mais revenons à la caféine - lorsque la caféine est présente, elle peut se lier à la protéine du récepteur de l'adénosine, empêchant ainsi l'adénosine de se lier / d'activer le récepteur. Le manque d'action de l'adénosine est ce qui conduit à une somnolence supprimée et à une vigilance accrue. L'inhibition observée avec cette protéine réceptrice et la caféine est similaire à une partie de l'inhibition observée avec les enzymes. Dans quel type d'inhibition classeriez-vous cela ? Question de suivi : Si vous étiez embauché par une entreprise pour concevoir une solution pour inverser l'effet de la caféine après l'ingestion, quelles stratégies essaieriez-vous de tester ? Expliquer!


Liens supplémentaires

Académie Khan

Les liens suivants vous mèneront à une série de vidéos sur la cinétique. Le premier lien contient quatre vidéos sur les taux de réaction, et le deuxième lien contient neuf vidéos liées à la relation entre les taux de réaction et la concentration. Ces vidéos sont complémentaires etsont prévuspour vous donner une ressource externe pour explorer davantage la cinétique enzymatique.

  • Introduction à la cinétique enzymatique
  • Mécanisme de réaction