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Investigation : Concentrations d'enzymes et de substrats - Biologie

Investigation : Concentrations d'enzymes et de substrats - Biologie


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Comment la concentration affecte-t-elle les taux de réaction des enzymes?

Objectifs:

  • observer les réactions enzymatiques et quantifier les produits créés dans ces réactions

  • pour déterminer l'effet du substrat et des taux de concentration d'enzymes de réaction

Informations d'arrière-plan:

Peroxyde d'hydrogène (H2O2) est un sous-produit courant mais toxique du métabolisme cellulaire, mais H2O2 ne s'accumule pas dans les cellules car il se décompose en eau et en oxygène gazeux. La décomposition du peroxyde d'hydrogène est facilitée par la catalase, une enzyme présente dans la plupart des cellules.

La réaction est : 2H2O2→ 2H2O + O2

Une molécule de catalase peut catalyser la décomposition d'environ 4 x 107 molécules H2O2 par seconde! La catalase est stockée dans des vésicules spéciales de la cellule appelées peroxysomes.

Dans cette activité de laboratoire, vous utiliserez la catalase de levure pour observer comment l'augmentation et la diminution de la concentration de l'enzyme et du substrat peuvent affecter la vitesse de réaction.

Matériaux:

  • Peroxyde d'hydrogène 3%
  • 4 béchers ou tasses pour H2O2 dilution
  • 5 petites tasses pour les dilutions de levure
  • Cylindres gradués
  • Papier filtre et perforatrice
  • Forceps
  • Chronomètre ou minuterie
  • Levure sèche active

Créez votre solution stock de catalase

1. Dissolvez 1 cuillère à café (2-4 grammes) de levure dans 200 ml d'eau tiède.
*Cette solution est peut-être déjà faite pour vous.

2. Bien mélanger et laisser reposer environ 3 minutes

3. Remuer doucement pour garder la solution et la levure mélangées.

Observation de l'activité catalase

1. Versez 80 ml de H2O2 dans un petit bécher.

2. Découpez un disque de papier filtre à l'aide d'une perforatrice

3. Utilisez des pinces pour tremper un disque perforé dans votre catalase de stock

4. Placer le disque dans un bécher avec H2O2. Observez ce qui arrive aux disques lorsqu'ils tombent dans du peroxyde. Si rien ne se passe, vous devrez peut-être dépanner votre expérience. Essayez de remuer votre solution de catalase ou de tremper le disque dans le H2O2 pour briser la tension superficielle. Si vous ne voyez toujours rien se passer, consultez votre instructeur.

5. Répétez cette procédure et notez le temps qu'il faut pour que le disque tombe puis remonte à la surface. Effectuez plusieurs essais pour perfectionner votre technique. Convertissez toutes les lectures en secondes pour faire une moyenne. Placez vos données dans la première colonne du tableau de données.

Effet de la concentration du substrat

Le H2O2 commencé à 3%. Vous allez maintenant diluer le peroxyde afin de modifier sa concentration.

1. Placer 40 ml de H2O2 dans un nouveau bécher. Ajouter 40 ml d'eau. H2O2 concentration = 1,5%

2. Placer 20 ml de H2O2 dans un nouveau bécher. Ajouter 60 ml d'eau. H2O2 concentration = 0,75%

3. Placer 10 ml de H2O2 dans un nouveau bécher. Ajouter 70 ml d'eau. H2O2 concentration = 0,375 %

4. Effectuez la procédure du disque flottant pour chaque concentration. Vous pouvez faire plusieurs essais en même temps.

Temps

3% H2O2

1,5% H2O2

0,75% H2O2

0,375 % H2O2

Essai 1

Essai 2

Essai 3

Moyenne


5. Créez un graphique qui compare les moyennes pour chaque concentration. (Assurez-vous d'étiqueter vos axes.)


6. Sur la base de vos données, comment le concentration du substrat affecter l'enzyme taux de réaction? Suggérez une RAISON pour ces résultats.

Effet de la concentration enzymatique

Votre solution mère de catalase est votre solution à 100 %. Créez des solutions diluées selon les ratios ci-dessous et placez chacune dans de petites tasses. Ces gobelets serviront à tremper vos disques de papier filtre.

  1. 100% = 20 ml de catalase + 0 ml d'eau
  2. 80 % = 16 ml de catalase + 4 ml d'eau
  3. 60% = 12 ml de catalase + 8 ml d'eau
  4. 40% = 8 ml de catalase + 12 ml d'eau
  5. 20% = 4 ml de catalase + 16 ml d'eau

1. Effectuez la procédure du disque flottant pour chaque concentration.

Temps

100% catalase

80% catalase

60% catalase

40% catalase

20% de catalase

Essai 1

Essai 2

Essai 3

Moyenne

2. Utilisez vos données pour faire un RÉCLAMER qui répond à la question : comment le concentration de l'enzyme affecter le taux de réaction.

3. Fournir PREUVE pour cette réclamation en résumant brièvement vos données ou observations.

4. Suggérez un RAISON pour votre réclamation. C'est là que vous considérez ce que les scientifiques comprennent sur les enzymes et comment les enzymes et les substrats interagissent les uns avec les autres. Votre raisonnement peut inclure des croquis.

Synthèse

10. Un inhibiteur compétitif se fixe aux sites actifs des enzymes. Discuter de la façon dont les inhibiteurs modifieraient la vitesse de réaction de catalase. Créez un modèle (dessin) pour appuyer votre demande.

11. Esquissez un montage expérimental que vous pourriez utiliser pour tester les effets de la température sur les vitesses de réaction. Annotez votre dessin avec des descriptions afin qu'un lecteur puisse clairement comprendre votre conception. Tenez compte de vos variables et de ce que vous allez mesurer.

12. Le début de cet atelier énumère deux objectifs. Résumez ce que vous avez appris dans ce laboratoire pour atteindre ces deux objectifs.

Remarques de l'enseignant :

Pour gagner du temps, je prépare une solution de catalase environ 20 minutes avant le labo, cela donne aussi à la levure le temps de s'activer. Les béchers fonctionnent mieux pour le peroxyde d'hydrogène car vous pouvez voir les disques au fond (des gobelets en plastique transparent peuvent remplacer). Les tasses Dixie ou les tasses à médicaments fonctionnent pour les dilutions de peroxyde.

Les élèves constatent que tous leurs tests ne sont pas les mêmes. Je discute généralement des raisons pour lesquelles les expériences biologiques sont désordonnées et incohérentes. Certains notent que la couleur de la solution de levure varie de haut en bas et que la profondeur dans laquelle vous plongez vos disques et combien de temps vous les y gardez peut avoir une importance.


L'effet de la concentration du substrat sur l'activité enzymatique

Quelle est la conséquence de l'augmentation de la concentration du substrat, telle que mesurée en diluant la concentration de 3 % de peroxyde de H dans une solution aqueuse ( 0,6 % , 1,2 % , 1,8 % 2,4 % et 3,0 % ) , sur le taux d'activité enzymatique de l'enzyme catalase, obtenue à partir deBos primigenius[ 1 ] foie ( bovin ), mesuré à l'aide d'un chronomètre ( ± 1 sec ) pour obtenir le clip nécessaire à la décomposition du peroxyde H pour forcer l'enregistrement du phonographe en papier filtre à la surface de la solution de peroxyde H ?

Si la concentration de peroxyde H est augmentée, le taux d'activité enzymatique augmentera en outre jusqu'à un certain point, alors restez inchangé.

En effet, à mesure que la concentration du substrat augmente, il y a plus de possibilités pour le substrat et l'enzyme d'entrer en conflit et d'adhérer, ce qui augmente l'activité des enzymes [2] et augmente ainsi la vitesse de décomposition du peroxyde H (ce qui rend plus O et H2O à une démarche plus rapide, ce qui forcerait le papier filtre vers le haut de la solution de peroxyde H plus rapidement, diminuant le clip observé).

Cependant, étant donné que la concentration en enzyme est inchangée, la concentration en substrat peut être augmentée jusqu'à un point où tous les sites actifs des présentes enzymes sont déjà occupés par des substrats, entraînant l'imprégnation des enzymes, de sorte que l'augmentation de la concentration en substrat n'augmentera plus la activité enzymatique.

Lesvariable indépendanteest la concentration en pourcentage du peroxyde à 3 % de H dans la solution aqueuse. Ceci sera mesuré en diluant le peroxyde H à l'aide d'un cylindre gradué (±0,5 ml). Les cinq pour cent seront de 0,6 % , 1,2 % , 1,8 % , 2,4 % et 3,0 % . Reportez-vous à Reporter 1 pour la conclusion de la composition des 5 conditions.

Tableau 1.La somme composant, en millilitre, de 3 % de peroxyde d'H et d'H2O distillée pour faire les centums concluants pour les cinq conditions choisies.

peroxyde en solution aqueuse ( % )

Nouveau pourcentage de peroxyde de H ( maintenant qui a été dilué avec H2O ) ( % )

Volume de peroxyde H ( ±0,5 ml )

Volume de H2O distillé ( ±0,5 ml )

Lesvariable dépendanteest le clip qu'il faut aux bulles d'O pour forcer l'enregistrement du phonographe en papier filtre à la surface de la solution de peroxyde H. Ceci sera mesuré en utilisant un chronomètre ( ±1 seconde ) et ainsi enregistré.

Lesvariables contrôléespour cette sonde comprendra :

i??La température de la solution et les milieux immuables. Ceci sera surveillé en restant dans la même pièce pour la poursuite de l'expérience et de la mesure et en entrant la température de la solution avant chaque test. Ceci est dû au fait que l'augmentation de la température de la solution (ou des milieux) provoque un ajout de l'énergie cinétique des atomes, et donc augmente la possibilité de formation de complexes enzyme-substrat. Des températures plus élevées augmentent en conséquence l'activité enzymatique jusqu'à un certain point, ou jusqu'à ce que la température optimale soit dépassée [ 3 ] commandant la température minimise donc la possibilité d'obtenir des conséquences biaisées. La température optimale de la catalase chez une vache est de 37, en prévoyant que les températures supérieures à37va s'atteler à dénaturer les enzymes, donc la surveillance de la température corroborera qu'elle n'a pas été dépassée.

i?? Le pH et la concentration de H peroxyde. Cela sera fait en utilisant la même solution de peroxyde H pour chaque test de chaque état (proviendra de la même bouteille, 3 % de peroxyde H) et en mesurant le pH avant chaque test à l'aide d'un pH-mètre. Aucun acide ou base supplémentaire ne sera ajouté. Ceci sera contrôlé car l'activité enzymatique est diminuée si le pH est augmenté ou diminué par rapport au degré de pH optimal de l'enzyme, provoquant ainsi une dénaturation et une diminution de l'activité enzymatique 3 . Il est important d'observer que la modification des concentrations du peroxyde H modifiera quelque peu le pH, mais ce n'est pas suffisant pour contester la vérité de l'expérience. En plus, différentes concentrations initiales de peroxyde H prendront différentes concentrations diluées (conditions différentes ) , il est donc nécessaire de le maintenir inchangé, à 3 % .

i?? La concentration enzymatique. L'enzyme catalase sera obtenue en mélangeant du foie de bovin et de l'H2O. 15 g de foie de bovin seront utilisés pour faire le mélange riche en enzymes, et seront utilisés pour chaque test. Ceci est dû au fait que l'augmentation de la somme des enzymes pour différentes conditions augmentera en conséquence le nombre de sites actifs auxquels les substrats peuvent adhérer 3 , augmentant ainsi l'activité enzymatique jusqu'à ce que la concentration en enzyme dépasse la concentration en substrat, où l'activité enzymatique se stabilisera.

i??Le volume de la solution combinée. Chaque solution finale incorporera une somme différente de peroxyde d'H et d'H2O distillée (en fonction de l'état en cours et donc du pourcentage de peroxyde d'H qui doit être utilisé). Cependant, le volume combiné de chaque statut sera de 20,0 ± 0,5 ml. Ceci est fait pour que l'enregistrement du phonographe en papier filtre aille à la même distance à chaque clip (du dessous au dessus de la solution).

i?? Les tubes d'essai utilisés seront de la même taille (tube d'essai de taille moyenne). Ceci est fait pour maintenir la distance que l'enregistrement du phonographe sur papier filtre doit parcourir pour chaque test. L'augmentation de la taille du tube d'essai modifiera ses dimensions. Plus important encore, cela augmentera le diamètre du tube d'essai, diminuant ainsi la distance que le disque papier doit parcourir pour atteindre le sommet de la solution (car les volumes de la solution doivent rester inchangés), ce qui réduirait plus tard les temps obtenus.

i??Le disque de phonographe à papier filtre. Les dimensions des disques de papier filtre doivent être les mêmes pour chaque essai. Cela se fera en utilisant le même papier filtre pour couper le disque du phonographe (pour maintenir une épaisseur invariable), et chaque disque aura un diamètre de 6 mm, ce qui sera assuré en utilisant un trou de cowboy pour couper les disques (en leur faisant des cercles parfaits chaque clip).

i?? La pureté de H2O. L'H2O obtenue proviendra d'une bouteille d'H2O distillée conditionnée, et sera utilisée pour la poursuite de cette expérience. Ceci est dû au fait que différents débuts de H2O peuvent incorporer différentes concentrations minérales [ 5 ] , ce qui pourrait entraîner une erreur dans les informations collectées.

i?°300,0 millilitre de solution de peroxyde à 3 % H

i?°220,0 millilitre d'H2O distillée

i?°25,0 millilitres cylindres gradués ( ± 0,5 millilitre ) ( x2 )

i?° thermomètre à mercure ( ± 1°C)

i?°Tubes d'essai moyen ( x5 )

i?°10cm x 10cm papier filtre

i?° Hole cowboy (6 mm de diamètre)

i?° Bouchons de tube d'essai en caoutchouc ( x5 )

Précautions de sécurité:L'oxyde de sodium hydraté est une substance caustique et peut donc provoquer des irritations et des lésions oculaires [ 6 ] . Portez des lunettes de sécurité pour la poursuite de ce laboratoire, ou jusqu'à ce que le processus soit terminé (la solution a été éliminée et l'équipement a été lavé). Ensuite, rincez vos custodies avec du savon et de l'H2O. Si l'oxyde de sodium hydraté entre en contact avec le tégument, lavez-vous instantanément avec du savon et de l'H2O.

1.Trouvez un tableau tabulaire de niveau égal à l'infini (environ 1 m x 1 m) pour exécuter cinq conditions, chacune avec cinq tests, et restez à cet endroit pour la poursuite de l'expérience.

2. Rassemblez tous les éléments nécessaires (mentionnez la liste des éléments ci-dessus) et créez un tableau d'observation. Ce tableau tabulaire doit inclure une quantité infinie adéquate pour les mesures de la concentration en pourcentage de peroxyde H ( % ) , clip observé pour l' enregistrement du phonographe à filtre en papier pour rendre la surface de la solution ( ± 1 sec ) , température de la solution avant la réaction ( ±1°C ) , pH de la solution avant chaque essai ( ± 0,5 pH ) et observations qualitatives à enregistrer pour cinq conditions avec chacune cinq essais. Donnez une rubrique à votre tableau tabulaire.

3.Prenez les 15 g de foie de bovin et placez-les dans le mixeur électrique. En prenant un cylindre gradué de 25,0 millilitres, pas de 20,0 ± 0,5 ml dedistilléH2O et verser dans le mixeur. Mélanger jusqu'à ce que la substance soit entièrement assortie ( environ 40 secondes ) . S'il y a des boules de foie visibles, mélangez encore une fois pour20 secondes, ou jusqu'à ce que la consistance soit lisse. Verser le mélange dans le bécher de 50 millilitres. Le même mélange d'enzymes sera utilisé pour la poursuite du laboratoire.

4.Prenez les cinq tubes d'essai moyens et placez-les doucement sur le support de tubes d'essai. Ils seront utilisés dans tout le laboratoire.

5.Prenez la bouteille de solution de peroxyde d'hydrogène à 3 % et conservez-la pour la poursuite de ce laboratoire. Ne pas ajouter de substances à cette solution ou la modifier de quelque manière que ce soit. En prenant le nouveau cylindre gradué de 25,0 millilitres, sortez 4,0 ± 0,5 ml de peroxyde d'hydrogène. Verser dans un tube d'essai.

6.Prenez le cylindre gradué de 25,0 millilitres qui a été utilisé dans la mesure 3, et l'étape 16,0 ± 0,5 ml du mêmedistilléH2O (utilisez le même début d'H2O pour chaque test). Versez le H2O dans le tube d'essai qui contient déjà le peroxyde H. Cette solution complète contient maintenant 0,6 % de peroxyde d'hydrogène (mentionné au tableau 1) et devrait être de 20,0 ± 0,5 ml. À l'aide du thermomètre à mercure, échelonnez et notez la température de la solution ( ±1°C). Puis échelonnez et enregistrez le pH de la solution à l'aide du pH-mètre (±0,5 pH).

7.Répétez les étapes 5-6 pour les quatre tubes d'essai moyens restants qui ont été placés sur le support de tubes d'essai.

8.Prenez le papier filtre de 10 cm x 10 cm et, en utilisant le cow-boy entier, découpez un disque de phonographe en papier filtre de 6 mm de diamètre. Prenez le disque du phonographe en papier filtre et enduisez-le complètement dans le liquide riche en enzymes qui a été préparé dans la mesure 3. Placez le disque du phonographe en papier filtre pour prendre tout liquide supplémentaire, et pointez-le topographiquement sur la borne d'un bouchon élastique en gomme. loge au bouchon car il est humide.

9.Prenez un tube d'essai du support de tubes d'essai, éclaboussez avec un bâton anti-éclaboussures avant d'éviter l'affaissement de la solution de peroxyde H, alors fixez le bouchon fermement.

10.Simultanément, inversez le tube d'essai et descendez en mesurant le clip nécessaire pour que le disque papier du phonographe fasse le haut de la solution de peroxyde H dans le tube d'essai en utilisant le chronomètre (± 1 s). Une fois qu'il est à la surface de la solution, arrêtez le chronomètre. Enregistrez le clip affiché et réinitialisez le chronomètre.

11.Répétez les escaliers 8 à 10 avec les 4 tubes d'essai restants afin de conserver une somme de 5 tests pour cet état.

12.Prenez les 5 tubes d'essai moyen, 5 bouchons de tube d'essai et deux cylindres gradués de 25,0 millilitres et rincez-les abondamment avec du savon et de l'H2O. Une fois propre, séchez avec des serviettes en papier afin que les étoffes puissent être réutilisées pour le statut suivant.

13.Répétez les étapes 4 à 12, mais remplacez le pourcentage de peroxyde H par un nouveau statut jusqu'à ce que les cinq conditions aient été remplies (0,6 %, 1,2 %, 1,8 %, 2,4 % et 3,0 %). Mention à Reporter 1 pour les bons volumes de 3 % de peroxyde d'hydrogène et d'H2O distillée nécessaires pour chaque statut.

14.Une fois terminé, jetez toutes les solutions en les faisant couler dans les égouts avec de l'H2O et remettez tout l'équipement à leur emplacement d'origine.


Revoirmavie

Il s'agit d'une expérience visant à examiner comment la concentration du substrat peroxyde d'hydrogène affecte la vitesse de réaction de l'enzyme catalase.

Introduction

Il s'agit d'un projet de biologie de niveau A. Cela m'a aidé à obtenir un grade A en biologie il y a de nombreuses années. L'ensemble du projet est reproduit ici pour votre référence.

Les enzymes telles que la catalase sont des molécules protéiques présentes dans les cellules vivantes. Ils sont utilisés pour accélérer des réactions spécifiques dans les cellules. Ils sont tous très spécifiques car chaque enzyme n'effectue qu'une réaction particulière.

La catalase est une enzyme présente dans les aliments comme la pomme de terre et le foie. Il est utilisé pour éliminer le peroxyde d'hydrogène des cellules. Le peroxyde d'hydrogène est le sous-produit toxique du métabolisme. La catalase accélère la décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène, comme le montrent les équations ci-dessous.

Formule:

Il est capable d'accélérer la décomposition du peroxyde d'hydrogène car la forme de son site actif correspond à la forme de la molécule de peroxyde d'hydrogène. Ce type de réaction où une molécule est décomposée en plus petits morceaux s'appelle une réaction anabolique.

  1. Seringue à gaz
  2. Support en métal
  3. Levure catalase
  4. Peroxyde d'hydrogène
  5. Des tubes à essai
  6. Béchers
  7. Porte-éprouvettes
  8. Chronomètre
  9. Pipette
  10. Remplisseur de pipettes
  11. Eau du robinet

Pour tester comment la concentration de peroxyde d'hydrogène affecte la vitesse de réaction, installez d'abord l'appareil ci-dessous.

[Image de l'appareil non reproduite]

1. Ajouter 2 cm3 de levure dans un tube à essai. Ajouter 4cm3 de solution de peroxyde d'hydrogène à une concentration de 20% dans l'autre tube à essai. Utilisez une pipette pour mesurer les volumes. Il est très important de mesurer avec précision les quantités de peroxyde d'hydrogène, de levure et d'eau pour garantir un test équitable.

2. Verser la solution de peroxyde d'hydrogène dans le tube à essai contenant la levure et mettre immédiatement le bouchon de la seringue à gaz sur l'extrémité du tube à essai, en même temps démarrer le chronomètre.

3. Des bulles devraient commencer à monter dans le tube et la seringue à gaz se déplacera vers l'extérieur, dès que la seringue à gaz franchira la barre des 30 cm3, arrêtez le chronomètre et notez le temps écoulé au 1/10e de seconde près.

4. Répétez l'expérience avec des concentrations de peroxyde d'hydrogène de 16 %, 12 %, 10 %, 8 %, 4 % et 0 %. La concentration à 0 % de la solution de peroxyde d'hydrogène est effectuée comme solution de contrôle pour montrer qu'à une concentration de 0 %, aucune réaction ne se produit. Les différentes concentrations de peroxyde d'hydrogène sont obtenues en ajoutant de l'eau du robinet aux 20% de peroxyde d'hydrogène dans les quantités correctes. Le tableau ci-dessous indique les quantités de peroxyde d'hydrogène et d'eau nécessaires pour préparer les solutions.

Concentration de peroxyde d'hydrogène

Volume de peroxyde d'hydrogène (cm3)

20% 4 0 16% 3.2 0.8 12% 2.4 1.6 10% 2 2 8% 1.6 2.4 4% 0.8 3.2 0% 0 4

5. Répétez tous les tests au moins trois fois afin d'obtenir une moyenne. Répéter les expériences plusieurs fois aidera à produire des résultats meilleurs et plus précis, car toute inexactitude dans une expérience doit être compensée par les autres expériences. Notez tous les résultats dans un tableau comme celui ci-dessous.

Concentration de peroxyde d'hydrogène 0% 4% 8% 10% 12% 16% 20%
Temps pris (Test 1)
Temps pris (Test 2)
Temps pris (Test 3)
Moyenne des épreuves
Taux

Le taux peut alors être calculé par

Cela donne le taux en cm3 d'oxygène produit par seconde, c'est parce que je chronométre combien de temps il faut pour produire 30 cm3 d'oxygène. A partir de ces résultats, un graphique peut être tracé avec la concentration sur l'axe des x et le temps pris sur l'axe des y.

J'utilise de la catalase de levure par opposition à la catalase de pommes, de pommes de terre ou de foie, car il est plus facile d'obtenir la quantité souhaitée de catalase de levure en la mesurant simplement. Pour obtenir de la catalase à partir d'une substance telle que la pomme de terre, il faudrait l'écraser et avec cette méthode, vous ne seriez jamais sûr de la concentration de la catalase. Si la catalase était épuisée, une autre pomme de terre devrait être écrasée et cela pourrait produire de la catalase d'une concentration totalement différente, ce qui entraînerait des inexactitudes dans l'expérience, ce qui en ferait un test injuste.

Pour s'assurer qu'il s'agit d'un test équitable, toutes les variables, à l'exception de la concentration de peroxyde d'hydrogène, doivent rester les mêmes pour toutes les expériences. Les variables qui ne doivent pas être modifiées comprennent : -

Température, concentration en levure, type de levure, lot de levure, volume de levure, volume de peroxyde d'hydrogène, pression atmosphérique et humidité.

Lors de la mesure des volumes de peroxyde d'hydrogène, de levure et d'eau, la mesure doit être prise en regardant l'échelle à un angle de 90 degrés par rapport à celle-ci pour éviter toute erreur de parallaxe.

Je prédis qu'à mesure que la concentration du substrat augmente, la vitesse de réaction augmentera à une vitesse directement proportionnelle jusqu'à ce que la solution devienne saturée avec le peroxyde d'hydrogène du substrat. Lorsque ce point de saturation est atteint, l'ajout de substrat supplémentaire ne fera aucune différence.

Le taux augmente régulièrement lorsque plus de substrat est ajouté car plus de sites actifs de l'enzyme sont utilisés, ce qui entraîne plus de réactions, de sorte que la quantité d'oxygène requise est produite plus rapidement. Une fois que la quantité de molécules de substrat ajoutées dépasse le nombre de sites actifs disponibles, la vitesse de réaction n'augmentera plus. En effet, le nombre maximum de réactions est effectué en même temps, de sorte que toute molécule de substrat supplémentaire doit attendre jusqu'à ce que certains des sites actifs soient disponibles.

J'ai effectué l'expérience ci-dessus et ces résultats ont été obtenus.

Concentration de peroxyde d'hydrogène 0% 4% 8% 10% 12% 16% 20%
Temps pris (Test 1) 47.3 18.4 17.3 14.5 10.6 9.7
Temps pris (Test 2) 43.3 19 16.7 14.9 11.2 10
Temps pris (Test 3) 52.2 17.2 18.5 11.2 8.6 7.8
Moyenne des épreuves 47.6 18.2 17.5 13.5 10.1 9.2
Taux =30/Moyenne (Cm3/seconde) 0 0.63 1.65 1.71 2.22 2.97 3.26

Tous les temps sont en secondes. Les résultats moyens sont tous écrits à une décimale car bien que le chronomètre donne des résultats à deux décimales, il est impossible d'obtenir des temps précis à deux décimales en raison du fait que nos temps de réaction ne sont pas assez rapides pour arrêter le chronomètre avec précision. J'ai ensuite calculé les taux des réactions avec l'équation

À partir de ces taux, j'ai pu tracer un graphique de la vitesse de réaction en fonction de la concentration de peroxyde d'hydrogène.

Lorsque la concentration de peroxyde d'hydrogène est augmentée, la vitesse de réaction augmente à une vitesse directement proportionnelle jusqu'à ce que la concentration de peroxyde d'hydrogène atteigne environ 16 %. Si vous doublez la concentration de peroxyde d'hydrogène, la vitesse de réaction double également. Lorsque la concentration est doublée de 8 à 16 %, le taux passe de 1,65 à 2,97 cm3 d'oxygène produit par seconde, soit une augmentation de 1,8 fois. Je m'attendrais à ce que le taux augmente deux fois si la concentration de peroxyde d'hydrogène est augmentée deux fois, car il y a deux fois plus de molécules de substrat qui peuvent se joindre aux sites actifs des enzymes. La raison pour laquelle le nombre est inférieur à deux fois pourrait être attribuée au fait qu'à 16%, les sites actifs de l'enzyme peuvent déjà être presque saturés de peroxyde d'hydrogène. Il peut également y avoir une erreur expérimentale qui provoque les inexactitudes.

Après 16 %, l'augmentation de la vitesse de réaction ralentit. Ceci est montré par le gradient du graphique descendant. À ce stade, pratiquement tous les sites actifs sont occupés, de sorte que les sites actifs sont dits saturés de peroxyde d'hydrogène. L'augmentation de la concentration en peroxyde d'hydrogène une fois le point de saturation atteint n'augmentera plus la vitesse de réaction. Tous les sites actifs sont utilisés, de sorte que toute molécule de peroxyde d'hydrogène supplémentaire devra attendre jusqu'à ce qu'un site actif soit disponible.

Le taux de réaction maximum théorique est lorsque tous les sites sont utilisés mais en réalité ce maximum théorique n'est jamais atteint du fait que tous les sites actifs ne sont pas utilisés tout le temps. Les molécules de substrat ont besoin de temps pour se joindre à l'enzyme et pour la quitter de sorte que le taux maximum atteint soit toujours légèrement inférieur au maximum théorique. Le temps mis pour entrer et sortir du site actif est le facteur limitant de la vitesse de réaction.

Le schéma ci-dessous montre ce qui se passe.

Pour aider à rendre cette expérience plus précise, je l'ai répétée trois fois, puis j'ai utilisé la moyenne de tous les résultats pour tracer un graphique avec une ligne de meilleur ajustement. J'ai essayé de garder toutes les variables, à l'exception de la concentration de peroxyde d'hydrogène, les mêmes pour toutes les expériences. Cependant, en réalité, il est impossible de garder toutes les variables exactement les mêmes. Par exemple:

a) Il y a un léger délai entre le versement du peroxyde d'hydrogène dans la levure, la mise en place de la bonde et le démarrage du chronomètre. Cela affectera légèrement tous les résultats, mais comme j'ai effectué les trois étapes de la même manière pour toutes les expériences, cela ne devrait pas faire de différence pour le résultat global.

b) Il est également impossible de mesurer avec précision les quantités de peroxyde d'hydrogène, de levure et d'eau à chaque fois. Comme l'échelle sur les pipettes indique le volume au mm3 le plus proche, le volume des solutions que j'ai utilisées doit être correct au mm3 le plus proche. Le volume de gaz dans le tube à essai pour commencer est légèrement affecté par la quantité que le bouchon est poussé vers le bas à chaque fois, si le bouchon est poussé plus loin alors le volume dans le tube sera moindre donc les 30 cm3 de gaz sont atteints plus rapidement .

c) En raison de la vitesse assez lente de nos réactions, il n'est possible de mesurer le temps de réaction qu'à 0,1 seconde près même si le chronomètre affiche les mesures à 0,01 seconde près.

Les résultats tracés sur le graphique produisent une ligne droite de meilleur ajustement pour commencer, puis une courbe de gradient décroissant régulièrement. Les seules anomalies sont les résultats à 8% et 10%. Le résultat à 8 % est légèrement au-dessus de la ligne de meilleur ajustement et le résultat à 10 % est légèrement en dessous. Ceci est probablement dû à une erreur expérimentale impliquant l'un des facteurs mentionnés ci-dessus.

Cette expérience pourrait être améliorée de plusieurs manières. Il pourrait être répété plusieurs fois pour aider à éliminer toute anomalie. Un meilleur résultat global serait obtenu en répétant l'expérience plusieurs fois, car toute erreur dans une expérience devrait être compensée par les autres expériences.

L'utilisation de plus de concentrations de peroxyde d'hydrogène aurait produit un graphique plus beau et j'aurais aimé utiliser des concentrations supérieures à 20% pour étendre le graphique afin que la vitesse de réaction maximale possible puisse être atteinte.

Le problème du délai entre le versement du peroxyde d'hydrogène, le bouchage du tube à essai et le démarrage du chronomètre aurait pu être limité en demandant à une autre personne de démarrer le chronomètre lorsque le peroxyde d'hydrogène a été versé dans le tube.

Clause de non-responsabilité

Il s'agit d'un véritable projet d'école de niveau A et en tant que tel, il est uniquement destiné à des fins éducatives ou de recherche. Les extraits de ce projet ne doivent pas être inclus dans les projets que vous soumettez pour la notation. Faire cela pourrait conduire à être disqualifié de toutes les matières que vous prenez. Tu étais prévenu. Si vous voulez plus d'aide pour faire vos travaux pratiques de biologie, jetez un œil à « Travaux pratiques de niveau avancé pour la biologie » par Sally Morgan. Si vous voulez des informations plus détaillées sur la biologie, je vous recommande le livre "Advanced Biology" de M. Kent.

En rapport

Cette entrée a été publiée le jeudi 5 juin 2008 à 20:12 et est classée sous Vie. Vous pouvez suivre toutes les réponses à cette entrée via le flux RSS 2.0. Vous pouvez laisser une réponse ou un rétrolien depuis votre propre site.

13 réponses à l'effet de la concentration du substrat sur l'activité de l'enzyme catalase

Serait-il possible d'avoir le même/un titre similaire pour mes cours ? c'est très utile. Ce serait bien d'utiliser ceci est une ligne directrice. Evidemment à ne pas copier.

Salut H.H, oui vous pouvez utiliser ce titre. Ce n'est pas mon titre - c'était en fait un titre fixé par le jury d'examen au cours de l'année où j'ai fait mes A-Levels. Bonne chance avec vos cours.

Suis-je autorisé à l'utiliser pour des données secondaires pour mon évaluation contrôlée ?

Bonjour Zoë, oui, vous pouvez utiliser les données tant que vous référencez cette page Web. Bonne chance!

Salut! Je me demandais comment je pourrais référencer cette page au format APA. Comme je n'ai pas de nom d'auteur, je peux à peine référencer cette page correctement. Merci!

La réaction qui décompose les grosses molécules en molécules plus petites est un catabolisme et non une réaction anabolique.

et aussi, le titre de l'axe des x de votre graphique ne devrait-il pas être ‘concentration de peroxyde d'hydrogène’ au lieu de ‘concentration de levure’ ?

Non. L'axe des x est correct. Parce qu'il ajoute de l'eau à la levure pas au peroxyde pour changer la concentration. Ainsi, la variable indépendante est la levure et la variable indépendante devrait être l'axe des x !

Sa réaction catabolique n'est pas anabolique.

CATABOLIQUE=COUPE
comme dit mon prof de bio

Au fur et à mesure que la concentration augmente, la quantité d'oxygène diminue ? Pourquoi avez-vous écrit que c'est directement proportionnel?

Salut, je me demandais comment citer cette page tout ce que j'ai est le nom de la page il n'y a presque rien à citer pouvez-vous m'aider

Bonjour Skye, vous pouvez simplement citer l'URL de la page et le titre de la page. Merci.

Cela semble être un article utile, mais sur certains points, vous n'avez pas raison.
par exemple tu as dit

“Ce type de réaction où une molécule est décomposée en plus petits morceaux s'appelle une réaction anabolique”.

Ce que je sais, c'est que ce type de réaction doit être du catabolisme et non de l'anabolisme comme vous l'avez dit.
l'anabolisme et le catabolisme sont deux types de métabolisme où l'anabolisme est une réaction de construction et le catabolisme est une réaction de rupture


Voir la vidéo: Investigating How Concentration Affects Rates Of Reaction Cross Experiment. Chemistry Practicals (Mai 2022).