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4.3 : NAD et NADP - Biologie

4.3 : NAD et NADP - Biologie


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Le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) et son nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP) sont deux des coenzymes les plus importantes de la cellule. NADP est simplement NAD avec un troisième groupe phosphate attaché comme indiqué au bas de la figure.

En raison de la charge positive sur l'atome d'azote dans le cycle nicotinamide (en haut à droite), les formes oxydées de ces réactifs redox importants sont souvent représentées comme NAD+ et NADP+ respectivement.

Dans les cellules, la plupart des oxydations sont accomplies par l'élimination des atomes d'hydrogène. Ces deux coenzymes jouent un rôle crucial à cet égard. Chaque molécule de NAD+ (ou NADP+) peut acquérir deux électrons ; c'est-à-dire être réduit de deux électrons. Cependant, un seul proton accompagne la réduction. L'autre proton produit lorsque deux atomes d'hydrogène sont retirés de la molécule en cours d'oxydation est libéré dans le milieu environnant. Pour le NAD, la réaction est donc :

[ce{NAD^{+} + 2H -> NADH + H^{+}}]

Utilisations NAD et NADP

Le NAD participe à de nombreuses réactions d'oxydoréduction dans les cellules, y compris celles de la glycolyse et la plupart de celles du cycle de l'acide citrique de la respiration cellulaire.

Le NADP est l'agent réducteur produit par les réactions lumineuses de la photosynthèse et est consommé dans le cycle de la photosynthèse de Calvin et utilisé dans de nombreuses autres réactions anabolisantes chez les plantes et les animaux.

Dans les conditions existant dans une cellule normale, les atomes d'hydrogène indiqués en rouge sont dissociés de ces substances acides.


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Debbie Maizels / Springer Nature


La régulation négative de CD38 module les niveaux de NAD + et de NADP(H) dans les tissus adipeux thermogéniques

Différentes stratégies pour augmenter les niveaux de NAD + sont considérées comme des moyens prometteurs pour promouvoir un vieillissement en bonne santé et améliorer le métabolisme dysfonctionnel. Le CD38 est une enzyme NAD+-dépendante impliquée dans la régulation de différentes fonctions cellulaires. Dans le contexte du métabolisme énergétique systémique, il a été démontré que les adipocytes bruns, les cellules parenchymateuses du tissu adipeux brun (BAT) ainsi que les adipocytes beiges qui émergent dans les dépôts de tissu adipeux blanc (WAT) en réponse aux conditions cataboliques, sont importants pour maintenir l'homéostasie métabolique. Dans cette étude, nous visons à comprendre la pertinence fonctionnelle de CD38 pour le NAD + et le métabolisme énergétique dans BAT et WAT, en utilisant également un modèle de souris CD38 -/-. Au cours de l'exposition au froid, une augmentation des niveaux de NAD + s'est produite dans le BAT de souris de type sauvage, ainsi qu'une régulation négative marquée de CD38, telle que détectée au niveau de l'ARNm et des protéines. Une régulation négative de CD38 a également été observée dans le WAT de souris exposées au froid, où elle s'accompagnait d'une forte augmentation des niveaux de NADP(H). En conséquence, les activités de la NAD kinase et de la glucose-6-phosphate déshydrogénase ont été améliorées dans le WAT (mais pas dans le BAT). Des niveaux accrus de NAD + ont été observés dans BAT/WAT de CD38 -/- par rapport aux souris de type sauvage, en ligne avec CD38 étant un consommateur majeur de NAD + - dans AT. Les souris CD38 -/- maintenues à 6 °C présentaient des niveaux plus élevés d'Ucp1 et de Pgc-1α dans BAT et WAT, et des niveaux accrus de lipase phosphorylée sensible aux hormones dans BAT, par rapport aux souris de type sauvage. Ces résultats démontrent que CD38, en modulant les niveaux cellulaires de NAD(P)+, est impliqué dans la régulation des réponses thermogéniques dans les BAT et WAT activés à froid.

Mots clés: Tissu adipeux brun et blanc Browning CD38 NAD kinase NAD(P)(H) Thermogenèse.


GLYCOLYSE | Rôle du NAD et du NADP

J'ai beaucoup aimé le post que tu as posté. ce n'est tout simplement pas si facile de découvrir même à distance de bons messages à lire réellement (vous savez .. vraiment LIRE et pas simplement le parcourir comme un zombie avant d'aller à un autre message à ignorer), alors bravo mec de ne pas perdre mon temps sur le Dieu abandonné internet.

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Ingénierie protéique des oxydoréductases utilisant des coenzymes à base de nicotinamide, avec des applications en biologie synthétique

Deux coenzymes naturelles à base de nicotinamide (NAD et NADP) sont indispensables à la grande majorité des oxydoréductases pour le catabolisme et l'anabolisme, respectivement. La plupart des oxydoréductases dépendantes du NAD(P) préfèrent une coenzyme comme accepteur ou donneur d'électrons à l'autre en fonction de leurs différents rôles métaboliques. Cette préférence pour les coenzymes associée au déséquilibre des coenzymes présente certains défis pour la construction de systèmes à haute efficacité in vivo et in vitro voies de biologie synthétique. Changer la préférence des coenzymes des oxydoréductases dépendantes du NAD(P) est un domaine important de l'ingénierie des protéines, qui est étroitement lié aux projets de biologie synthétique axés sur les produits. Cette revue se concentre sur la méthodologie de l'ingénierie des coenzymes à base de nicotinamide, avec son application pour améliorer les rendements des produits et réduire les coûts de production. Des coenzymes biomimétiques contenant de la nicotinamide ont été proposées pour remplacer les coenzymes naturelles car elles sont plus stables et moins coûteuses que les coenzymes naturelles. Les progrès récents dans le changement de préférence des coenzymes des coenzymes naturelles aux coenzymes biomimétiques sont également couverts dans cette revue. L'ingénierie des préférences de coenzymes des coenzymes naturelles aux coenzymes biomimétiques est devenue une direction importante pour l'ingénierie des coenzymes, en particulier pour in vitro voies synthétiques et in vivo voies d'oxydoréduction bioorthogonales.


Fonction du NADP

Le NADP + fonctionne aux côtés de nombreuses enzymes pour fournir de l'énergie aux nombreuses réactions d'une cellule. NADP + est la forme utilisée de NADPH, et doit être réduit avec plus d'électrons et un hydrogène. Cela se fait généralement lors de la photosynthèse chez les plantes ou dans le cadre de la digestion du sucre chez les animaux. La libération d'énergie à partir des liaisons du sucre, ou l'apport d'énergie du soleil, permet aux cellules de ces organismes de lier l'hydrogène avec deux électrons au NADP + , créant du NADPH qui peut déplacer cette énergie, les électrons et l'hydrogène vers un nouveau réaction au sein de la cellule.


Structure et fonction de diverses coenzymes (avec diagramme)

Le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) et le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP) sont des dérivés de la vitamine B, l'acide nicotinique.

Les structures sont illustrées à la Fig. 8.30 :

Le NAD et le NADP agissent comme des conezymes pour de nombreuses dégydrogénases où ils sont impliqués dans le transfert d'hydrogène, provoquant soit l'oxydation soit la réduction des substrats. En général, le NAD participe aux réactions cataboliques, et le NADP aux réactions de la voie de synthèse. Certaines déshydrogénases contenant du NAD sont la lactique déshydrogénase, l'alcool déshydrogénase, la malate déshydrogénase, la glycérine aldéhyde phosphate déshydrogénase, etc.

Deux exemples sont cités ci-dessous, l'un de réduction et l'autre d'oxydation :

L'acide lactique est oxydé en acide pyruvique où le NAD agit comme accepteur de H. Dans l'autre réaction, l'acétaldéhyde est réduit en éthanol où le NADH2 agit comme donneur H.

Des exemples de réaction catalysée par le NADP sont la glucose 6-phosphate déshydrogénase, l'isocitrate déshydrogénase, l'acide glutamique déshydrogénase, etc. :

Bien que les formes réduites du NAD et du NADP soient généralement représentées par le NADH2 et NADPH2 pour plus de commodité, il convient de noter que les formes correctes doivent être respectivement NADH + H + et NADPH + H +, car le cycle nicotinamide chargé positivement accepte un électron et un atome H d'une paire d'atomes H retirés du substrat. L'électron va à l'atome N chargé positivement et un autre hydrogène est ajouté à la position indiquée sur la figure 8.30.

NAD et NADP étaient auparavant appelés DPN (nucléotide diphosphopyridine) et TPN (nucléotide triphosphopyridine), respectivement.

2. Flavin Mononucléotide (FMN) et Flavin Adénine Dinucléotide (FAD):

FMN et FAD, communément appelés flavoprotéines, sont également des coenzymes de transfert d'hydrogène associées à des hydrogénases. Les parties coenzymes de ces flavoprotéines contiennent la vitamine B, la riboflavine. Contrairement au NAD ou au NADP, les coenzymes des flavoprotéines sont plus étroitement liées à l'apoenzyme. En conséquence, ils ne peuvent pas être séparés par dialyse.

Les structures de la riboflavine, du FMN et du FAD sont illustrées à la figure 8.31 :

Lors de la réduction du FAD par addition de deux atomes H donnés par un substrat, il est converti en FADH2. Les positions acceptant H sont illustrées à la Fig. 8.32. Le substrat est ainsi oxydé. Un exemple d'enzyme contenant le FAD est la succinate déshydrogénase se produisant dans le cycle de Krebs’. L'acide succinique est oxydé en acide fumarique par l'enzyme. L'hydrogène accepté par FAD est transféré à la chaîne de transport d'électrons pour la génération d'ATP.

3. Coenzyme A (CoA) :

La coenzyme A a une structure complexe constituée d'une adénosine triphosphate, d'un acide pantothénique qui est une vitamine B et de cystéamine. La coenzyme est impliquée dans le transfert des groupes acyle. Le groupe sulfhydryle (-SH) de la fraction cystéamine de cette coenzyme forme un thioester avec le groupe carboxyle (-COOH) du composé acyle, tel que l'acide acétique pour produire l'acétyl-CoA qui est l'un des dérivés de CoA les plus importants. La liaison thioester est riche en énergie et peut facilement transférer le groupe acétyle à un accepteur.

La structure de la coenzyme A, la formation d'un thioester et une réaction impliquant coenzyme A sont montrés dans la Fig. 8.33 :

4. Thiamine Pyrophosphate (TPP):

Le TPP est une coenzyme impliquée dans le transfert des groupes aldéhyde (-C-H), comme l'acétaldéhyde et le glycol aldéhyde. Il contient de la thiamine, une vitamine du groupe B. Le groupe thiazole de la molécule de coenzyme accepte le groupe aldéhyde et le transfère à un accepteur via d'autres coenzymes, comme l'acide lipoïque et la coenzyme A. Le TPP est impliqué dans la décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique et de l'acide -cétoglutarique.

Les structures du TPP et de l'acétaldéhyde ‘actif’ sont illustrées à la figure 8.34 :

Un exemple d'un complexe enzymatique impliquant le TPP, l'acide lipoïque et la coenzyme A est la pyruvate décarboxylase.

La réaction est représentée de manière simplifiée (Fig. 8.35) :

5. Phosphate de pyridoxal (PAL):

Le phosphate de pyridoxal est une coenzyme associée à — des transaminases qui catalysent le transfert des groupes aminés des acides aminés aux acides céto. Dans ce processus de transfert, PAL agit comme l'accepteur du groupe amino et est converti en phosphate de pyridoxamine (PAM).

PAM peut réagir avec un acide céto pour produire un acide aminé. PAL et PAM restent liés à la partie protéique de l'enzyme transaminase pendant ces transferts de groupe amino. Les réactions catalysées par les transaminases peuvent être représentées de manière simple comme le montre la figure 8.36. Le phosphate de pyridoxal a une molécule simple contenant la vitamine B, la pyridoxine.

Les structures de PAL et PAM sont illustrées à la Fig. 8.36 :

Le groupe aldéhyde de PAL est le groupe réactif de la coenzyme qui se lie à l'acide aminé formant une base de Schiff.

Les détails de la réaction des transaminases sont présentés sur la figure 8.37 :

6. Autres molécules ayant une fonction coenzyme:

Ceux-ci comprennent l'acide lipoïque (acide thioctique), la biotine, l'acide tétrahydrofolique et la cobalamine.

Les structures de certains de ces composés sont illustrées à la figure 8.38 :

L'acide lipoïque est impliqué dans les réactions de décarboxylation oxydative, telles que celles catalysées par la décarboxylase pyruvique ou la α-céto glutarate décarboxylase. La biotine est liée aux enzymes impliquées dans les réactions de carboxylation. Dans de telles réactions, la biotine agit comme vecteur de CO2. Le CO2-le composé de biotine est connu sous le nom de CO actif2. Un exemple est la pyruvate carboxylase qui ajoute un CO2 molécule d'acide pyruvique formant l'acide oxalacétique.

L'acide tétrahydrofolique (THF) agit comme coenzyme pour les enzymes impliquées dans le transfert de fragments à un carbone, comme les groupes formyle, méthyle et méthényle. Un exemple de réaction impliquant le THF est la conversion de l'homocystéine en méthionine. Le groupe méthyle de la méthionine est ajouté à partir du méthyl-THF. Une autre réaction médiée par le THF est la conversion de la sérine en glycine où le groupe hydroxy-méthyle de la sérine est éliminé par le THF.

Cobalamine ou vitamine B12 est une molécule complexe contenant du cobalt composée de 63 atomes de carbone, d'un système cyclique tétrapyrole et d'un nucléotide. L'atome de cobalt est maintenu dans le cycle tétrapyrole et porte un groupe cyano (-CN). La cobalamine agit comme coenzyme pour les enzymes catalysant le transfert intramoléculaire du groupe carboxyle. Une réaction importante de ce type est la conversion de la méthyl malonyl-coenzyme A en succinyl-coenzyme A.


Coenzymes : signification et classification | Enzymes

De nombreuses réactions de substrats sont catalysées par des enzymes uniquement en présence d'une molécule organique non protéique spécifique appelée coenzyme. Les coenzymes se combinent avec l'apoenzyme (la partie pro­tein) pour former l'holoenzyme. Les coenzymes sont également considérées comme des co-substrats.

Les coenzymes sont des molécules organiques non protéiques thermostables, dialysables et les groupes prothétiques d'enzymes.

Classification des coenzymes:

I. Basé sur les caractéristiques chimiques:

A. Contenant un hétérocycle aromatique.

B. Contenant un hétérocycle non aromatique. Biotine, acide lipoïque.

Phosphate de sucre, coenzyme Q.

II. Basé sur les caractéristiques fonctionnelles:

A. Coenzymes de transfert de groupe :

3. Pyrophosphate de thiamine (TPP).

B. Coenzymes transférant l'hydrogène :

1. Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) et Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP).

2. Flavine adénine dinucléotide (FAD) et flavine mononucléotide (FMN).

III. Basé sur les caractéristiques nutritionnelles:

(a) Contenant des vitamines B :

1. Leur fonction est généralement d'accepter des atomes ou des groupes d'un substrat et de les transférer à d'autres molécules.

2. Ils sont moins spécifiques que les enzymes et le même coenzyme peut agir en tant que tel dans un certain nombre de réactions différentes.

3. Les coenzymes sont également attachées à la protéine à un site différent mais adjacent de manière à être en mesure d'accepter les atomes ou les groupes qui sont retirés du substrat.

4. Les coenzymes NAD et NADP fonctionnent comme des accepteurs d'hydrogène dans les réactions de déshydrogénation.

5. La fonction principale du CoA est de transporter des groupes acyle et ils sont utilisés dans la décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique et la synthèse des acides gras et l'acétylation.

6. La fonction de la TPP (co-carboxylase) est de porter le groupe ‘active aldéhyde’ (R. CH(OH) ).

7. La fonction principale du phosphate de pyridoxal (B6-PO4) est impliqué dans les réactions de transamination.

8. La fonction principale de l'acide tétrahydrofolique est exprimée en tant que porteur de formiate et il est utilisé dans la synthèse des purines et des pyrimidines.

Coenzyme A (CoA) :

1. Il est composé d'adénosine triphosphate (ATP), d'acide pantothénique et de -mercaptoéthalamine. C'est donc la forme coenzyme de l'acide pantothénique, une vitamine.

2. C'est une coenzyme de transfert de groupe.

3. Le groupe réactionnel est le groupe sulfhydryle (-SH).

4. Le groupe acyle est accepté par le groupe sulfhydrile pour former l'acétyl coenzyme A (CH3CoS.CoA). Les déshyrivatifs acyl coenzymes sont les composés à haute énergie.

1. Porteur de groupes acyle, par exemple acétyle, sccinyle, benzoyle.

2. Une partie de l'acide pantothénique est liée à la protéine sous la forme de "pro­tein" de support d'acyl. Cela peut être considéré comme la coenzyme A dans laquelle l'adénine dinucléotide est remplacé par une protéine. La "protéine porteuse d'acyle" fonctionne principalement dans les processus de synthèse, par exemple, des acides gras et du cholestérol.

Il est nécessaire à la décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique et de l'acide -cétoglutarique, à la dégradation et à la synthèse des acides gras et à la synthèse du choles & shyterol qui est impliqué dans les acides biliaires, les sels de bilp, les hormones stéroïdes et la vitamine D pour la formation.

4. Il est utilisé pour la conjugaison avec des composés aminés pour former des composés N-acétyle et dans la formation d'acide hippurique (Ben & shyzoyl glycine).

5. Il est impliqué dans la formation de corps cétoniques.

6. Il est utilisé dans la formation d'acétylcholine.

7. Il est finalement oxydé en CO2, H2O et ATP via le cycle de l'acide citrique.


Résumé de la section

Le cycle de l'acide citrique est une série de réactions chimiques qui élimine les électrons de haute énergie et les utilise dans la chaîne de transport d'électrons pour générer de l'ATP. Une molécule d'ATP (ou un équivalent) est produite à chaque tour du cycle.

La chaîne de transport d'électrons est la partie de la respiration aérobie qui utilise l'oxygène libre comme accepteur final d'électrons pour les électrons retirés des composés intermédiaires dans le catabolisme du glucose. Les électrons passent par une série de réactions chimiques, avec une petite quantité d'énergie libre utilisée en trois points pour transporter les ions hydrogène à travers la membrane. Cela contribue au gradient utilisé dans la chimiosmose. Comme les électrons sont transmis de NADH ou FADH2 le long de la chaîne de transport d'électrons, ils perdent de l'énergie. Les produits de la chaîne de transport d'électrons sont l'eau et l'ATP. Un certain nombre de composés intermédiaires peuvent être détournés dans l'anabolisme d'autres molécules biochimiques, telles que les acides nucléiques, les acides aminés non essentiels, les sucres et les lipides. Ces mêmes molécules, à l'exception des acides nucléiques, peuvent servir de sources d'énergie pour la voie du glucose.

Des exercices

Glossaire

acétyl-CoA : la combinaison d'un groupe acétyle dérivé de l'acide pyruvique et du coenzyme A qui est fabriqué à partir d'acide pantothénique (une vitamine du groupe B)

ATP synthase : un complexe protéique intégré à la membrane qui régénère l'ATP à partir de l'ADP avec l'énergie des protons diffusant à travers celui-ci

chimiosmose : le mouvement des ions hydrogène le long de leur gradient électrochimique à travers une membrane à travers l'ATP synthase pour générer de l'ATP

le cycle de l'acide citrique: une série de réactions chimiques catalysées par des enzymes d'importance centrale dans toutes les cellules vivantes qui récupèrent l'énergie dans les liaisons carbone-carbone des molécules de sucre pour générer de l'ATP le cycle de l'acide citrique est une voie métabolique aérobie car il nécessite de l'oxygène dans les réactions ultérieures pour se poursuivre

chaîne de transport d'électrons: une série de quatre grands complexes multiprotéiques intégrés dans la membrane mitochondriale interne qui accepte les électrons des composés donneurs et récupère l'énergie d'une série de réactions chimiques pour générer un gradient d'ions hydrogène à travers la membrane

la phosphorylation oxydative: la production d'ATP par le transfert d'électrons le long de la chaîne de transport d'électrons pour créer un gradient de protons qui est utilisé par l'ATP synthase pour ajouter des groupes phosphate aux molécules d'ADP


Voir la vidéo: OLD VIDEO Cellular Respiration and the Mighty Mitochondria (Juillet 2022).


Commentaires:

  1. Audley

    Maintenant, c'est quelque chose comme ça!

  2. Marah

    Sorry, in the wrong section ...

  3. Saktilar

    Je considère que vous n'avez pas raison. je suis assuré.



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